酶的成分是什么？

分类: 教育/科学 >> 职业教育 >> 自考

解析:

酶是生物体内多数反应的催化剂

酶是一种生物催化剂,它能改变化学反应的速度

酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应

定义

酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

酶的活力

酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酶的催化

酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。

有习惯命名和国际系统命名两种方法。习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。

催化机理 酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？有4种主要因素使酶加速化学反应。

酶催化效率的促进因素

酶活测定

初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。

催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。

双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

酶活调节

竞争性抑制作用（petitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而

υmax不变。

非竞争性抑制作用（nonpetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

反竞争性抑制作用（unpetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

mei

酶

enzyme；

酶

méi

很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)

酶

méi ㄇㄟˊ

一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。

蛋白酶体20S核心颗粒的简化结构图。构成外部两个环的α亚基用绿色来表示，构成中间两个环的β亚基用蓝色来表示。

从上往下看核心颗粒的简化结构。可以看出环结构存在七次轴对称。

蛋白酶体的组分通常根据它们的斯维德伯格沉降系数（以“S”来标记）来命名。最普遍的蛋白酶体的形式是26S蛋白酶体，其分子量约为2000kDa，包含有一个20S核心颗粒和两个19S调节颗粒。核心颗粒为中空结构，将剪切蛋白质的活性位点围在“洞”中；将核心颗粒的两端敞开，目的蛋白质就可以进入“洞”中。核心颗粒的每一端都连接着一个19S调节颗粒，每个调节颗粒都含有多个ATP酶活性位点和泛素结合位点；调节颗粒可以识别多泛素化的蛋白质，并将它们传送到核心颗粒中。除了19S调节颗粒外，还存在另一种调节颗粒，即11S颗粒；11S调节颗粒可以以类似于19S颗粒的方式与核心颗粒结合；11S颗粒可能在降解外源肽（如病毒感染后产生的肽段）上发挥作用。 此外，PA200（酵母中为Blm10）蛋白也可以单独作为激活蛋白来调控20S颗粒的开启。 不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。外部的两个环，每个环都含有七个α亚基，一方面作为调节颗粒的结合部，另一方面发挥“门”的作用，阻止蛋白质不受调控地进入核心颗粒的内部。内部的两个环，每个环都含有七个β亚基，且包含蛋白酶活性位点，用于蛋白质水解反应。蛋白酶体的大小在不同物种之间相当保守，其长和宽分别为约150Å和115 Å。其内部孔道宽为近53 Å，而入口处则只有13 Å的宽度，这就提示蛋白质要进入其中，需要先被至少部分去折叠。

在古菌（如Thermoplasma acidophilum）中，所有的α亚基和所有的β亚基是等同的；而真核生物的蛋白酶体（如酵母）中，每个亚基都不相同，即α和β亚基都含有七种不同的亚基。在哺乳动物中，β1、β2和β5亚基具有催化作用；虽然它们有着共同的催化机制，但它们具有不同的底物特异性，分别为类胰凝乳蛋白酶型、类胰蛋白酶型和肽谷氨酰基肽水解（peptidyl-glutamyl peptide-hydrolyzing）。 在暴露于前炎症信号（如细胞因子，特别是γ干扰素）时，细胞应激反应会促使造血细胞表达另一些形式的β亚基，即β1i、β2i和β5i。由这些替代亚基所组装成的蛋白酶体又被称为“免疫蛋白酶体”（immunoproteasome），相对于正常形式的蛋白酶体，其底物特异性发生了变化。 真核生物中的19S颗粒是由19个蛋白质组成的，并可以被分成两个部分：一个由10个蛋白质组成的可以与20S核心颗粒上的α环直接结合的基底，和一个由9个蛋白质组成的结合多泛素链的盖子。其中，10个基底蛋白质中的6个具有ATP酶活性。19S和20S颗粒的结合需要ATP先结合到19S颗粒上的ATP结合位点。 ATP的水解对于蛋白酶体降解一个连接泛素的紧密折叠的蛋白质是必不可少的，而ATP水解所产生的能量主要是用于蛋白质的去折叠、核心颗粒的孔道开放 还是两者皆有，则还不清楚。截止到2006年，26S蛋白酶体的结构还没有获得解析。

19S颗粒的每个组分都有它们自己的调控作用。Gankyrin，一个近期鉴定出的癌蛋白，是19S颗粒的组分之一，可以与细胞周期蛋白依赖性激酶CDK4紧密结合，并且通过与泛素连接酶MDM2的结合，在识别泛素化的p53蛋白中发挥作用。Gankyrin具有抗凋亡作用，其被发现在一些类型的肿瘤细胞（如肝癌细胞）中过表达。 11S和19S调节颗粒都是多亚基的复合物，而实际上真核生物中还存在着以单个蛋白结合20S颗粒的调节蛋白──PA200或Blm10（酵母中）。PA200的分子量高达200kDa，其主要定位于细胞核中，可以直接结合并激活20S颗粒。 PA200可能参与了DNA双链断裂的修复。

体内产生的抗氧化蛋白酶主要有3种：

1超氧化物岐化酶（SOD）

2古胱甘汰过氧化酶（Glutathioneperoxidase）

3过氧化氢分解酶（Gaulase）

微量元素锌、硒、铁、锰、铜等就是以上蛋白酶的组成成分或激活剂，它们可直接或间接的起到抗氧化、抗老化的作用。

嫩肉粉的主要成分为蛋白酶，因此要了解嫩肉粉，首先便要了解酶。酶是生物体产生的具有催化功能的有机物，它能将结构复杂的分子分解为生物自身能消化吸收的小单位分子。如同将一幢大楼拆解为一块块砖头，汽车才能搬运一样。而“酶”就是“拆楼工人”。

酶具有两个特性，一：效率高，分解速度快。二：专一性，不同类型的酶分解不同的物质，比如蛋白酶只分解蛋白质，淀粉酶只分解淀粉。这就如拆迁中有人只负责拆除墙壁，有人只负责拆窗户一样。

扩展资料：

一、使用指南

1、嫩肉粉的用量应以原料重量的0．5%～1%为宜。

2、使用嫩肉粉时，应先将其溶于适量的清水后，再投入原料中，切不可将其直接撒入原料里，因为那样不易拌和均匀。

3、嫩肉粉所含木瓜蛋白酶的活性与温度有关，最佳温度为60℃左右。因此，只有在这种温度下嫩化的效果才最为明显，也才最快速。若温度超度90℃，蛋白酶便会失去活性。

4、虽然嫩肉粉对原料产生作用需要一定的时间，但一般在常温下静置15分钟即可。若时间过长，便有可能致使原料失去弹性；若时间过短，又起不到嫩化的效果。

5、嫩肉粉对原料发挥致嫩作用的PH值大约在7～7．5范围内，而在过酸或过碱的环境中，嫩肉粉都难以发挥作用，故我们在使用嫩肉粉之前，就应当考虑原料或调味料是否含酸或含碱。

二、主要功效

嫩肉粉的功能性成分是蛋白酶，它可将肉中的弹性蛋白和胶原蛋白部分水解，使肉的口感柔嫩、味道鲜美；同时，还能提高肉中蛋白质的转化及利用率，增加营养价值。

肉类制品进入人体主要由胃分泌的胃蛋白酶和胰腺产生的胰蛋白酶将肉类中的蛋白质分解为小单位的肽类和氨基酸等。嫩肉粉中蛋白酶的作用原理与胃蛋白酶和胰蛋白酶作用原理完全相同，只是嫩肉粉中蛋白酶的来源不同，一是动物体内，一是植物体内。

蛋白酶的提取多源于植物性原料，如木瓜、生姜、菠萝等。其命名一般都是根据提取原料而定，如从生姜中提取的，就叫生姜蛋白酶，从木瓜中提取的叫木瓜蛋白酶。

以时下嫩肉粉中常用的木瓜蛋白酶为例，其加工工艺便是将未成熟的木瓜果实割口，收集其乳汁，然后通过一系列加工得到木瓜蛋白酶，再添加一定比例的其他辅助剂，即制成了嫩肉粉。据《食品添加剂手册》介绍，肉类嫩化剂配方为2%木瓜蛋白酶，15%葡萄糖，2%味精及食盐等。

－嫩肉粉

你好：

酶蛋白指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性。

、蛋白酶指催化蛋白质水解的酶类。种类很多，重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。蛋白酶对所作用的反应底物有严格的选择性，一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键。

如果满意记得采纳哦！

你的好评是我前进的动力。

(^__^) 嘻嘻……

我就是百度答题小王子！