什么叫蛋白质部分水解和完全水解？_美容护肤

蛋白质在酶的作用下，水解位点特定，用于一级结构，分析肽普。

　　蛋白质在酸的作用下，色氨酸破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺脱酰胺基。

　　蛋白质在碱的作用下，水解后氨基酸会消旋，但色氨酸稳定。

　　酸法水解由于后续的酸液对环境污染，水解产物会有异味；碱法水解则会使L型氨基酸变成D型，且两种水解方法都不存在专一性，因此酶法水解成为趋势。

　　　根据水解程度

　　1、完全水解：彻底水解得到的水解产物为各种氨基酸的混合物。

　　2、部分水解：不完全水解得到的水解产物使各种大小不等的肽段和单个氨基酸。 [编辑本段]蛋白质水解酶　　蛋白质水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。

　　蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。 [编辑本段]蛋白质水解度测定　　一种新的测定蛋白质水解度的方法，该方法利用待测蛋白样品完全水解液做为茚三酮比色的标准样品测定蛋白质的水解度，并和常用的几种测定水解度的方法进行了比较，该种方法消除了由一种氨基酸做为对照样品所带来的测定误差，是一种简易行的测定水解度的方法。 [编辑本段]蛋白质水解产物的确定　　蛋白质在酸性、碱性、酶等条件下发生水解，蛋白质的水解中间过程，可以生成多肽，但水解的最终产物都是氨基酸。蛋白质水解生成氨基酸大约有20余种，天然蛋白质水解的最终产物都是》α-氨基酸。 [编辑本段]蛋白质水解中的断键位置　　蛋白质的水解遵循“哪里来，哪里去”原则，即水从哪里生成，就从哪里加水进去，所以蛋白质水解中的断键位置，就是羧基中的碳原子和氨基中的氮原子相连的肽键。 [编辑本段]生成氨基酸分子数的确定　　根据2个氨基酸脱1分子水形成二肽，含有一个肽键，3个氨基酸脱2分子水形成三肽，类推（n+1）个氨基酸脱n分子水形成多肽，含n个肽键。反之，一个链状蛋白质分子（多肽分子）水解生成n个氨基酸分子，则要消耗（n-1）个水分子。 [编辑本段]脑蛋白水解物注射液　　一种大脑所特有的肽能神经营养药物。能以多种方式作用于中枢神经，调节和改善神经元的代谢，促进突触的形成，诱导神经元的分化，并进一步保护神经细胞免受各种缺血和神经毒素的损害。本品可通过血脑屏障，促进脑内蛋白质的合成，影响呼吸链，具有抗缺氧的保护能力，改善脑内能量代谢。激活腺苷酸环化酶和催化其它激素系统。提供神经递质、肽类激素及辅酶前体。用于颅脑外伤及脑血管疾病（脑供血不足、脑梗塞）后遗症伴有记忆减退及注意力集中障碍的症状改善。 [编辑本段]相关资料　　蛋白质介绍

　　蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的163%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质98kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新，其中包括必需氨基酸（赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，甲硫氨酸，苏氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，缬氨酸，组氨酸，精氨酸）与非必需氨基酸（甘氨酸亲水性丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸色氨酸酪氨酸天冬氨酸组氨酸天冬酰胺谷氨酸赖氨酸谷氨酰胺甲硫氨酸精氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸脯氨酸）。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。

　　组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。产生蛋白质的细胞器是核糖体。

　　1首先，蛋白酶并不是水解所有的肽键，一般都有一定的专一性，针对某些特定的肽键

　　2 胃蛋白酶主要水解水解氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）。胃蛋白酶不但有这样的肽键，而且还不少

　　3这里就牵涉蛋白质的空间结构了

　 4 是通过多肽链的盘绕折叠形成其特定的空间结构之后才具有活性，在这个过程中，有些氨基酸残基露在外面，有的残基就被包裹在蛋白质内部了。上面说的胃蛋白酶针对的氨基酸残基都被包裹在内部，所以胃蛋白酶就没法水解自己了

5而通常我们消化食物时，食物蛋白质首先会在胃酸的影响下变性，变性会造成蛋白质的空间结构破坏，内部的肽键就会暴露出来，然后被胃蛋白酶识别和水解

　 6总而言之，胃蛋白酶不能水解自己是基于它的特定空间结构，如果胃蛋白酶因为某些原因变性，就会被自身水解了

　　7镜岩版本生物化学上册第九章或第十章有对丝氨酸蛋白酶的详细解释，可参见。。。。。。。酶有丝氨酸蛋白酶（serine proteases）和天冬氨酸蛋白酶（aspartic protease）。

　　8为什么要在蛋白酶前面加上氨基酸的名字呢？因为在这一家族的酶的活性中心（催化反应进行的核心位置）必定有一个丝氨酸或者天冬氨酸。

　　而以上说的活性中心，是在整个酶蛋白的最内部的。

　　9也就是说，酶是一个袋子，而酶催化反应就是一个把底物（被分解蛋白）装进袋子切断肽键的过程。　同时，由于酶的专一性，使得一种酶只能识别特定的一种或几种氨基酸排序结构，而这些被识别的氨基酸排序在已经折叠好的酶外侧是不存在的。

10那么蛋白酶就不能被分解了吗？　蛋白酶是可以被分解的，前提是这时的酶已经失去了作用，也就是没有多余的食物需要消化了。这个时候整个蛋白酶的外部条件会发生改变，使得原来的蛋白酶袋子被打开，同时也就暴露了那些可以识别的氨基酸序列，这样蛋白酶就可以被分解了。

我们不能想当然的认为蛋白酶如果水解自己就会不存在了。蛋白酶发挥功能是需要条件的，比如时间，温度，离子等，而不是如果水解自己自己就回瞬时不存在，水解自己多是一个缓慢的过程

问题：那么蛋白酶为何不能水解自己？

答；就拿胃蛋白酶来举例：我的想法是这样的

胃蛋白酶的作用是切断酪氨酸、苯丙氨酸氨基端的肽键,那么有没有可能很多胃蛋白酶分子在一起时他们会互相切断那些肽键,这样分子结构就会发生改变,酶也就丧失了活性,因为胃蛋白酶中不可能不含酪氨酸、苯丙氨酸的!

我是这样想的,可能是因为那些酶在自己的相关肽键处进行了修饰，不能切开自己,或者是他们的结构比较特殊,那些相关肽键都不是裸露在外表,而是藏在结构内部,酶的识别位点无法与之结合!或者是胃蛋白酶也会被自身分解，所以它也在不断的合成，达到一种动态平衡！

不一定全对，但也有一定道理。

如有不懂请追问，，谢谢

单独的蛋白质和蛋白酶一般不反应。

适宜条件下，有水存在时，蛋白酶能够催化蛋白质的水解，即蛋白质和水反应生成氨基酸，而蛋白酶在反应前后总体保持不变。

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[原创回答团]

创业资金从哪里来？

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体内都有哪些酶

可分为六大类：1、氧化还原酶类，如脱氢酶、氧化酶、还原酶、过氧化物酶。2、转移酶类，如甲基转移酶、氨基转移酶、蛋白酶、脂肪酶、多聚酶。3、水解酶，如淀粉酶。4裂解酶类，如脱水酶、脱羧酶。5、异构酶，如表构酶、异构酶。6、合成酶

植物中的水解酶和裂解酶的区别是什么裂解酶有哪些

一个是 A-B + HOH → AH + BOH另一个是A-B → A + B,为了更好的说明举个例子:R - COOH在裂解酶的作用下脱去羧基变成R - H和二氧化碳至于有哪些嘛……查一下EC4开头的所有酶都是……

麻烦采纳，谢谢!

蛋白水解酶有什么作用

蛋白水解酶催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

各种蛋白酶除需有参与催化肽键水解的基团外，还需有一定的与底物相结合的部位，由于这些部位的不同，从而决定了各种蛋白酶的不同专一性。

自从发现蛋白酶在生物调控过程中的重要作用后，又可按其生理功能及其专一性来分类。

非限制性水解蛋白酶

是指酶的专一性很差，能水解蛋白质中的很多肽键，使生成各种小肽甚至游离氨基酸。这类蛋白酶的生理功能主要是参与体内蛋白质的降解作用，例如胃肠道系统所分泌的各种蛋白酶将体外摄入的食物蛋白消化分解;细胞溶酶体内各种组织蛋白酶能清除体内各种代谢产物。平均寿命为 120天的红细胞，其血红蛋白即由组织蛋白酶所降解。

限制性水解蛋白酶

是指酶的专一性很强，只作用于某一特定的蛋白质底物，水解其中特定的肽键，并随之产生各种具有不同生理功能的活性多肽或蛋白质。这类蛋白酶在体内即起生物调控作用，它们大多属于丝氨酸蛋白酶，从其专一性来看类似于胰蛋白酶，即只作用于精氨酸或赖氨酸的羧基端所组成的肽键。这些蛋白酶和一般的蛋白酶不同，对常见的蛋白质如酪蛋白或血红蛋白的降解活力很低甚至不起作用，即使对其专一水解的蛋白底物，在构象上也有严格要求，底物一旦变性就不能被它降解，而非限制性水解的蛋白酶却相反，蛋白底物变性程度愈大愈易水解。例如凝血酶在使纤维蛋白原激活时,在150个精氨酸或赖氨酸残基的肽键中只水解纤维蛋白原α、β两亚基N 端附近的精-甘肽键，释放出血纤维肽A、B，从而使可溶性的血纤维蛋白原转变成凝胶网状的血纤维蛋白。

调控作用

体内很多重要的生理效应与蛋白酶的生物调控有关，如表中所列，当机体受到外界作出相应的生理反应时就动员体内蛋白酶使原来不具有生理活性的某些多肽或蛋白质，迅速成为功能很强的相应产物，从而达到机体的防御、生存与繁殖的目的。有的动员过程较简单，可通过一次催化反应来完成。如胃肠道中无活性的胰蛋白酶原当其 N末端被肠激酶水解除去一个 6肽后即产生出有活性的胰蛋白酶。有的过程相当复杂，需通过多次催化反应，如血液凝固及补体反应过程中约有10个以上组分共同参与。

蛋白酶的应用

由于蛋白酶来源丰富，除从动、植物中提取外，还可由细菌大量发酵生产，已广泛应用于医疗、食品、制革、缫丝等工业，也可作为重要的生化试剂。例如胰凝乳蛋白酶用于白内障摘除手术,使手术简化,成功率提高;胰蛋白酶对清除坏死组织，消炎化脓，愈合伤口有明显效果;尿激酶、链激酶用于治疗静脉血栓，脉管炎;激肽释放酶用于改善冠心病，使微血管舒张，血压下降;弹性蛋白酶对血管硬化有一定疗效;细菌蛋白酶用于皮革脱毛、蚕丝胶胶。凝乳酶用于制造乳酪制品;木瓜或菠萝蛋白酶用作啤酒稳定剂，能消除由于啤酒冷藏而产生的蛋白质沉淀等。

淀粉水解酶主要有哪几种，各自的作用方式如何

淀粉水解酶可以特异性的针对淀粉，把淀粉水解成多糖特点：只能水解淀粉，具有高效性，特异性。微生物是根据自身的生理代谢，利用淀粉产能维持代谢所需能量

蛋白酶体(proteasomes)

是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。在真核生物中，蛋白酶体位于细胞核和细胞质中。蛋白酶体的主要作用是降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质，这一作用是通过打断肽键的化学反应来实现。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质和除去错误折叠蛋白质的主要机制。经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。

从结构上看，蛋白酶体是一个桶状的复合物，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必由之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。

蛋白酶体降解途径对于许多细胞进程，包括细胞周期、基因表达的调控、氧化应激反应等，都是必不可少的。2004年诺贝尔化学奖的获奖主题就是蛋白质酶解在细胞中的重要性和泛素在酶解途径的作用，而三位获奖者为阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯。

能够促使脂肪酶水解的酶是蛋白质水解酶。

蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。