有毒植物中毒简介

目录 1 拼音 2 概述 3 致毒植物的化学分类 31 含生物堿类的植物 32 含苷类的植物 321 1含强心苷的植物 322 2含氰苷（生氰苷）的植物 323 3含皂苷的植物 324 4含蒽苷的植物 33 含毒蛋白（包括酶）、多肽、氨基酸的植物 34 含其他类毒性成分的植物 4 毒素进入人体的途径及影响中毒程度的因素 5 致毒植物中毒的诊断 51 询问病史 52 体格检查 53 实验室检查 54 中毒处理 541 1清除毒物 542 2解毒剂的应用 543 3促进体内毒物的排泄 544 4对症治疗 6 参考资料 1 拼音

yǒu dú zhí wù zhòng dú

2 概述

某些植物由于其体内存在某种物质，当以一定的途径接触人体或者进入人体后，因其固有化学性质所发生的作用，对人的机体产生了不良的影响，如机能减弱或受损害，器官组织出现病变，致使健康受损甚至死亡，像这些能引起人体中毒的植物，就称为致毒的植物。[1]

3 致毒植物的化学分类

致毒植物由于其体内存在的某种或某几种化学成分而引起人体中毒。因此，研究致毒植物的毒性成分，并按此加以分类，不但便于了解该种植物引起中毒的特点及毒理，在治疗及预防方面也有重要的指导意义。现按致毒植物所含毒成分的主要类别，逐一介绍如下。[1]

31 含生物堿类的植物

[1]

生物堿是一类含氮的有机化合物，绝大多数存在于植物界，极少数存在于动物界，有类似堿的性质，可与酸结合成盐，在植物体中多以有机酸盐的形式存在。自然界中已发现的生物堿有数千种，按化学类型划分有60种左右。它们大多具有复杂的环状结构，且氮素大多包含在环内。它们的含量一般都很少，但各具有特殊而较显著的生理活性。由于生物堿的种类很多，其生理活性也很广泛，不同的生物堿，其生理作用有很大差异，药用过量或误食，常致中毒。少数生物堿的氮素不在环内（如麻黄堿等），以及那些堿性非常弱或基本上无堿性而氮素也不在环内（如秋水仙堿）者，由于它们是有机含氮化合物且具有明显的生理活性，故仍包括在生物堿的范围内。而某些天然来源的有机含氮化合物，如某些维生素、氨基酸、 肽类、叶绿素、血红素、胆色汁等，则习惯上不将它们列入生物堿的范畴。

生物堿大多为无色味苦的结晶形晶体，少数有色或为液体。游离的生物堿一般不溶或难溶于水，易溶于有机溶剂如醇、醚、氯仿等；而其矿酸盐或小分子有机酸盐却溶解于水。生物堿分布于100多个科的2000多种植物中，以双子叶植物中最多，单子叶植物中较少，裸子植物中更少，低等植物中只有菌类个别种含有。含生物堿最多的是**科、防己科、茄科、毛茛科、小檗科、豆科、夹竹桃科、马钱科、茜草科和石蒜科等。**科及毛茛科中的乌头属、翠雀属植物均含有生物堿。茄科中的颠茄属、莨菪属、东莨菪属、曼陀罗属等植物都含有莨菪堿和东莨菪堿。石蒜堿几乎分布于石蒜科所有含生物堿的植物中。秋水仙堿主要分布于百合科中的亚科植物中。有的植物含生物堿有数十种之多，如金鸡纳树含有30多种，长春花含有70多种。

32 含苷类的植物

[2]

在植物中，糖分子中的环状半缩醛形式的羟基（苷羟基）和非糖类化合物分子中的羟基脱水缩合而成具有环状缩醛结构的化合物，叫做苷，又曾被称为配糖体、糖苷质、苷、糖杂体等。此种与糖结合的非糖结合物部分叫做苷元、苷基、配糖基或配基等。少数苷元以巯基（SH）、（亚）氨基或羟基（COOH）与糖中苷羟基缩合，亦有苷元与糖分子直接以碳键相结合者。苷类一般味苦（少数如甜叶菊等含味极甜的苷），且溶于水、醇，并极易被酸或同存于同种植物中的酶所水解（水解最终产物为糖及苷元），如具酯键（苷元以羟基与糖结合）者还易被堿所水解，只有碳键苷（如芦荟苷）难于水解。由于苷元化学结构类型的不同，以及所生成的苷生理活性的特点等，苷又分为多种类别，如黄酮苷、蒽苷、强心苷、皂苷、氰苷（腈苷、生氰苷）等等。黄酮苷有多方面生理性能，多无毒性，有毒性者甚少；致毒性或药用而有副作用者为强心苷、氰苷、皂苷、蒽苷。分别介绍如下。

321 1含强心苷的植物

强心苷系一类具有强心作用的苷类，其苷元为具有五或六元不饱和内酯环的甾体衍生物。此类苷能增强心肌的收缩力，使心脏的血液排出量增加，减缓心率，使衰弱的心脏机能得以改善，临床上用以治疗充血性心力衰竭及节律障碍等心脏疾患， 但剂量必须严格控制，用量稍多则有很大毒性，大剂量能使心脏中毒而停止跳动。常有因用药过量或误食含强心苷的野生植物而中毒者。若长期少量服用，亦能造成积蓄中毒。此类苷中其苷元部分多具有五元不饱和内酯环（如洋地黄毒苷、万年青苷等），为甲型强心苷；少数具六元不饱和内酯环（如海葱强心苷等）为乙型强心苷。乙型强心苷的生理活性及毒性较甲型强心苷更强。

植物中，强心苷主要分布在夹竹桃科、玄参科、百合科、萝蘑科、十字花科、毛茛科、卫矛科等科中。以夹竹桃科和萝蘑科最为主要，玄参科中只有洋地黄属含有强心苷。

322 2含氰苷（生氰苷）的植物

氰苷在植物界分布颇广，特别以蔷薇科植物为主，其次为禾本科、豆科、忍冬科等。

323 3含皂苷的植物

皂苷因苷元结构的不同而分为三萜类皂苷和甾体皂苷两类。三萜类皂苷在植物界分布很广，主要存在于双子叶植物中，如豆科、五加科、蔷薇科、桔梗科、无患子科、菊科、远志科、葫芦科、苋科、伞形科、萝蘑科、芸香科、败酱科、天南星科等植物；单子叶植物中较少。甾体皂苷在植物界分布较少，主要存在于单子叶植物，如百合科丝兰属、石蒜科龙舌兰属、薯蓣科薯蓣属、凤梨科等植物中；其次在双子叶植物玄参科、茄科、豆科植物中亦含有。

324 4含蒽苷的植物

蒽苷类大多为**、橙**或橙红色，多具有泻下作用，而游离的苷元致泻作用很弱，可能由于在体内未达大肠以前，大部分已被分解而减弱了泻效。但蒽苷类组成中的糖部分可起保护苷元的作用，使其在进入体内后不致被破坏，得以转运到大肠中显出泻效。如内服过量则有剧烈泻下的副作用。在含蒽苷的植物中以芦荟的泻下作用较剧， 可能与其所含的芦荟的苷元羟基蒽醌类化合物及其还原型蒽酚、蒽酮等化合物，可彼此转化，但以蒽醌最为稳定，当在空气中放置时，还原型化合物均易氧化为蒽醌。蒽酚、蒽酮类有强烈的 作用，内服能引起呕吐，且蒽酚苷的泻效较蒽醌尤强，但因它们不太稳定，多存在于新鲜植物中，故含此类成分的植物，须让其充分放置氧化后，方能供药用，如中药鼠李子（果实）若不经充分放置，新鲜品则具强烈的催吐作用。

蒽苷类多存在于被子植物的蓼科、豆科、茜草科、鼠李科、百合科和低等植物地衣类和菌类的代谢产物中，昆虫（胭脂虫）中也有存在。

33 含毒蛋白（包括酶）、多肽、氨基酸的植物

[3]

蛋白质的基本成分为氨基酸。组成蛋白质的氨基酸虽然只有20多种，但由于它们有不同的结合状态，所能产生的组合方式和数目却非常巨大，这就是蛋白质种类繁多的原因。肽也是由氨基酸组成，由二、三、四以至多个氨基酸组成的化合物分别叫做二肽、三肽、四肽，以至多肽，蛋白质就是由多个氨基酸组成、具有三度空间结构的高分子化合物。“酶”亦系蛋白质类化合物。蛋白质是生物体内最复杂、也最重要的物质之一，它既是细胞原生质的主要成分，酶又是生命活动中不可缺少的高效催化剂。异体蛋白质注入人体组织可引起过敏反应，某些蛋白质内服亦可产生各种毒性。由于蛋白质的相对分子量大，溶于水中呈胶体溶液，加热处理可使其凝结而变性，因而可使具毒性的蛋白质丧失其毒性。

含毒性的蛋白质（或酶）或多肽、氨基酸且能致人中毒的植物主要为豆科、大戟科中的种类。

含此类成分而有毒性的真菌，如毒伞菌、白毒伞菌、鳞柄白毒伞菌、褐鳞小伞菌等。

34 含其他类毒性成分的植物

[3]

含萜及其内酯而能致人中毒的植物，存在于杜鹃花科、瑞香科大戟科等内。

含挥发油可能引起中毒的植物如：细辛、樟树（油及脑）、松节（油）、土荆芥、侧柏叶。但临床上很少发生中毒的病例。

含油及脂肪酸类而能引起中毒的植物如：乌柏（还含有苦味素）、油桐、芫花（ 性油状物）。

含内酯类（如原白头翁素、香豆素）而能致人中毒的如：毛茛科中的某些植物。但目前较少发生中毒。

含树脂类而能致人中毒的植物如：紫茉莉、藤黄。

含其他苷类而能致人中毒的植物如：牵牛子、鸦胆子、苍耳（另含有氢醌等）。

4 毒素进入人体的途径及影响中毒程度的因素

[4]

致毒植物的毒素进入人体的途径，大致有以下几种：

1凡对体表有 作用的植物药材，对从事此类药物加工和提制的人员，常易发生接触中毒。

2凡作为外用药物的致毒植物，可因处理不当或用量过多，毒素经皮肤或黏膜进入人体，通常引起局部中毒症状，有时也能随淋巴循环进入体内。

3凡作为食物或内服药物能致毒的植物，一般都通过胃肠黏膜被吸收入人体。

一般各类毒物都必须通过一定的途径进入人体，才会引起中毒。例如，含有溶血性皂苷的药用植物，可以口服，不会出现溶血作用；如果经静脉注射即可发生溶血，且有生命危险。

影响中毒程度的因素，除与毒物进入人体的途径有关外，还受以下一些因素的影响。

毒素进入体的量的多少，与中毒程度有密切关系。一般来说，进入的毒量少，中毒较轻，且中毒过程发展较慢；进入的毒量多则中毒程度较严重，发展亦较快。另一方面，有些毒物在能引起中毒的剂量以下，不但不会引起中毒，还有一定的治疗作用。许多植物药中的毒性成分便是这样。

毒物本身的结构和物理状态，也能影响中毒作用。如同一种化合物，其不同异构体的毒性可能有差别，如莨菪堿是左旋光性物质，虽有较好的医疗作用，但毒性较强；目前都使用它的外消旋化合物阿托品，因后者的毒性较莨菪堿为弱。

中毒现象是毒物与人体相互作用的一个复杂过程，因此，人体的因素也与中毒程度有直接关系。如年龄、性别、健康状况及个体差异等，都可影响中毒程度。一般婴幼儿及老年人、体弱有病的人对毒物较敏感，妇女妊娠期、授乳期或更年期对毒物亦较敏感，发生中毒时一般都较健康的成年人为重。个体差异决定了对毒物耐受量的不同，也对中毒程度有影响。特别是有些引起过敏反应的毒物，与个体是否易感染、敏感体质有密切的关系。

5 致毒植物中毒的诊断

中毒是一个广义的名称，原因繁多，甚至有些病员无特殊的临床表现。因此，是否中毒、何物中毒，就需要临床工作者详细询问病史，结合临床征象、实验室检查、流行病学调查等各方面有关材料加以综合分析、明确诊断，以有利于抢救。[5]

51 询问病史

对于中毒的诊断，了解病史是非常必要的。询问的内容有如下几点[5] ：

（1）职业与工种，有无与致毒的植物发生接触的机会，是否采取劳动防护措施。

（2）发病之前是否进食过某种较为特殊的食物，进食同样食物的其他人员有无类似发病，如有剩余食品，可索取以供分析检验。

（3）发病之前是否曾服用过以植物为来源的药物，并了解该药物的药理和使用情况，最好能将该药物带来分析。

（4）服用毒物的方法、时间、数量等。

（5）出现中毒的时间，有何自觉症状和体征。

（6）中毒后采取过什么治疗措施，经过情况如何。

（7）既往健康状况，有无慢性疾病。

52 体格检查

详细询问病史后，进行体征检查。如果是危重患者，应在询问病史的同时检查几方面重要体征，以便立即采取紧急有效措施。[5]

（1）体温及脉搏是否正常，心律、心率、心音、血压有否改变。

（2）瞳孔有否散大或缩小，是否等大、等圆，对光反应如何，结膜有无充血，巩膜有否黄染，有无黄视、复视等症状，听觉有无障碍、耳鸣等现象。

（3）皮肤、口唇有否苍白、潮红、发绀等，皮肤色泽有否改变，局部有无 性炎症反应，，全身有否水肿，有无出血点、紫癜，有无感觉过敏、麻木等。

（4）神志是否清醒，有无意识蒙眬、烦躁不安、有无昏迷、谵妄、错觉、幻觉等症状，有否狂笑、手舞足蹈，或形如醉汉等症状。

（5）呼吸是否困难，节律、频率有否改变，是否有呼吸麻痹及缺氧状态，肺部能否闻及哕音。

（6）神经系统有无定向障碍、运动障碍，有无四肢痉挛、抽搐等症状，肌力和肌张力情况如何，有无病理性神经反射。

（7）有否恶心、呕吐、腹痛、腹泻等症状。

（8）尿量有无减少，有否尿闭或失禁，有无血尿、血红蛋白尿等现象。

53 实验室检查

除作一般血液、尿常规检查外，还可根据需要作肝功能、肾功能、心电图、血液生化等项检查，以判断中毒轻重，了解中毒原因，有条件时对血、尿、呕吐物等进行毒物学检查，分析测定。为了明确诊断，现将植物中毒的临床特点，列于表401中，以供参考。[6]

54 中毒处理

中毒处理的原则是：①迅速清除毒物，使之不再继续侵入和吸收，如局部处理、洗胃等；②应用有效解毒剂，对于不同的毒物采用相应的解毒剂，在使用上应掌握早期、足量的原则；③尽快促使体内毒物排泄，中断毒物对机体的继续危害，如输液、利尿、换血、透析等；④采取对症治疗，保护重要器官，促进机体功能恢复。[7]

541 1清除毒物

[8]

（1）清除皮肤、黏膜接触毒物：皮肤接触毒物用微温清水（忌热水）彻底清洗并注意头发腋下等处的清除，对不溶于水的毒物，可选用适当溶剂或解毒溶液冲洗。

眼内溅入毒物时，应用清水立即冲洗，冲洗后按眼科腐蚀性伤口处理。

（2）清除胃肠道的毒物：对于一切经口腔进入的毒物，除非在禁忌的情况下，均应采取催吐、洗胃和导泄以排除毒物、减少吸收。

1）催吐：①机械 法。最简单的方法用硬羽毛、压舌板、筷子、手指等 咽后壁，即可反射性引起呕吐；如毒物过稠，不易吐出，可给患者先饮水500ml左右，然后再催吐。②药物催吐法。一般用1：2000高锰酸钾100～300ml口服；或以硫酸铜或硫酸锌溶于150～250ml温水中口服，可 胃黏膜引起呕吐。必要时15～30min后再服1次。

对于不能口服催吐药的中毒患者可用阿扑吗啡，成人皮下注射3～5mg。本品能 延脑的催吐化学感应区，反射性兴奋呕吐中枢，作用迅速，但副作用甚大。幼儿、衰弱者、休克有昏迷患者禁用。5岁以上儿童如属必要，可皮下注射1mg。

催吐注意事项和禁忌证：①危重患者当呕吐时，头部放低，并转向一侧，以防呕吐物吸入气管，发生窒息或引起吸人性肺炎；②昏迷状态及惊厥未控制之前，暂不催吐；③腐蚀性毒物催吐时，有引起食管及胃穿孔的可能，或已发生剧烈呕吐者，均不宜采用；④食道静脉曲张、主动脉瘤、溃疡病出血，不予催吐；⑤孕妇慎用。

2）洗胃：一般毒物进入胃内时间不久（4～6h之间）均应洗胃，在洗胃时可配合机械 催吐法；对于毒物量较多，固体毒物嵌入胃黏膜皱襞内，服用肠衣药片及服毒后曾进大量牛乳及蛋清白等情况，洗胃尤其重要，即使服毒12h以上，仍须考虑洗胃。

洗胃方法：①针筒抽洗法。插入胃管，并口服500ml灌洗液。然后用50ml针筒抽吸，直至抽出液量基本上等于摄入量，这样反复进行，抽至液体澄清为止。此法对心力衰退、重度衰竭等患者一般均能耐受。②胃管法。洗胃通常用胃管法，以洗胃管插入胃中，将洗胃液灌入，每次不超过500ml，过多则易将毒物驱入肠中。然后将胃管头向下，借虹吸原理使胃内液体流出。如此反复进行，直至洗出液和灌洗液颜色相同为止。此法对心力衰竭、重度衰竭等患者一般均能耐受。

洗胃的禁忌证和注意事项：①近期有上消化道出血或胃穿孔、食管静脉曲张、严重心脏病或动脉瘤者忌用；②如有活动性义齿或异物，应先取出再洗胃；③其他基本与催吐法相同。

洗胃液：洗胃液应根据进入消化道的毒物的种类加入适当的解毒剂。解毒剂可通过吸附、沉淀、氧化、中和、化合等作用，使胃内未被吸收的毒物失去活性，或阻滞其吸收。如无解毒剂可用普通清水，但是用生理盐水更为安全。尤其儿童患者耐受电解质丢失的能力较差，当增加其体重的5%（不含电解质的液体）时，即可引起水中毒而导致惊厥及昏迷，故应特别注意。

3）导泻：催吐或洗胃后，可经口或由胃管注入泻剂，促使进入肠道的毒物迅速排出体外，以减少毒物在肠内吸收。常用50%硫酸镁40～50ml或25%硫酸钠30～60ml，已有严重脱水及腐蚀中毒者禁用，孕妇亦尽量不用，有中枢神经系统抑制时不用硫酸镁。如中毒已引起多次腹泻者则不必再导泻。

4）保护胃黏膜：在催吐或洗胃干净后可应用蛋清10只、花生油或菜籽油100ml、米汤、面糊、藕粉及牛奶，灌入胃中以保护胃黏膜，特别是用于腐蚀性及盐类中毒，更能减少 。

542 2解毒剂的应用

[9]

（1）促使毒物沉淀或破坏：

1）中和法：堿性中毒者可用弱酸、柠檬汁、醋或1%醋酸（等量水稀释）100～200ml;酸性中毒，则用弱堿中和，如3%～6%氢氧化铝溶液，25%氧化镁溶液。

2）吸附法：毒蕈、植物生物堿中毒时，可用药用炭，使毒物吸附于炭末微粒表面，再用洗胃法。如食毒量大，须用大剂量吸附剂，尤其儿童难以接受，可在催吐、洗胃后将药用炭加入洗胃液中，配成2%浓度，再将硫酸镁15～30g加入配制的洗胃液中，制成混悬液注入胃内，任液体自然由肠道排出体外。

3）沉淀法：可用鞣酸一茶匙混于水内服，另服适量堿性药物如碳酸氢钠以促进其作用。它可使许多生物堿、强心苷形成不溶性沉淀。如无鞣酸，可用浓茶代替。奎宁、士的宁等生物堿中毒，可采用碘酒或复方碘溶液（含碘5%，碘化钾10%）1～2ml，加水半杯内服，使它产生沉淀。由于鞣酸和毒物的沉淀物在消化道中，特别在胃中仍可溶解而被吸收，因此，需要同时给予洗胃。

（2）拮抗性解毒剂：

对已吸收的毒物，应用与其主要毒性作用相拮抗的药物，以拮抗毒物对生理功能的干扰。

1）阿托品：阿托品为竞争性抗胆堿能药物，能阻断毒蕈堿（M） 胆堿反应系统的乙酰胆堿受体，使乙酰胆堿不能与受体结合，发生毒蕈堿样症状。它对烟堿（N）胆堿反应系统，只有大剂量才发生作用，对神经一肌肉的胆堿反应系统则无作用。阿托品控制毒草堿样症状有满意的疗效，但对已抑制的乙酰胆堿酯酶无复能作用。

适应证：博落回、万年青、夹竹桃等中毒引起的心动过缓，毛果芸香堿、毒扁豆堿、新斯的明及含毒蕈堿的毒蕈等中毒时均可应用，对乌柏、芫花、大戟等中毒后引起的剧烈腹痛亦可作临时止痛剂。

剂量与副作用：一般用量，成人05～1Omg/次，儿童002～003mg/（kg·次）口服；皮下注射或肌注，每1～2h重复1次（儿童必要时重复），根据病情酌情增或减量。

2）毛果芸香堿（匹罗卡品）和新斯的明：毛果芸香堿主要作用于M胆堿反应系统，产生毒蕈堿样作用，能拮抗抗胆堿药的外周作用，而产生一系列胆堿能神经节后纤维兴奋现象，并能对抗阿托品类引起的副交感神经作用，使汗腺、唾液腺等分泌作用增强，解除动眼神经麻痹作用使瞳孔缩小。新斯的明有抗胆堿酯酶和增强乙酰胆堿的作用。

适应证：毛果芸香堿和新斯的明均可拮抗曼陀罗、东莨菪、莨菪、颠茄等莨菪堿类中草药中毒。此外，新斯的明可治疗筒箭毒堿中毒。

剂量与副作用：毛果芸香堿成人1%溶液05～1ml/次，皮下注射，15min1次；儿童01mg/kg/次，皮下或肌注。直至瞳孔缩小，对光反应出现，口腔黏膜湿润时为止。

新斯的明一般用量成人10～20mg/次，口服3/d；05～10mg/次，肌肉或皮下注射。儿童10mg/（岁·次），口服3/d；005～01mg/（岁·次），皮下注射或肌注。机械性肠梗阻及哮喘者忌用。

3）氰化物解毒剂：亚硝酸异戊酯、亚硝酸钠和硫代硫酸钠均系氰化物解毒剂。氰化物中毒是氰基（CN）与细胞色素氧化酶系统的三价铁结合，抑制细胞色素氧化酶，引起组织缺氧。利用这一机制，应用这几种解毒剂。

氰化物重症中毒都应迅速给亚硝酸异戊酯和亚硝酸钠，使20～30%的血红蛋白成为高铁血红蛋白，高铁血红蛋白中的三价铁与游离的或已和细胞色素氧化酶系统三价铁结合的氰基有很大的亲和力，结合成为氰化高铁血红蛋白，从面恢复细胞色素氧化酶的活力，恢复细胞呼吸。氰化高铁血红蛋白很不稳定，易于再游离出氰基，故给以亚硝酸钠，在转硫酶的作用下游离出的硫与氰基结合成为无毒的硫氰酸盐，经尿排出。同样硫代硫酸钠能在体内硫氰酸酶的作用下，使游离的及已与高铁血红蛋白结合的氰离子（CN）转变为毒性较低的不活动的硫氰酸盐而排出体外，故临床上相继使用。

适应证：苦杏仁、桃仁、木薯、狗爪豆等含氢氰酸或氰酸化合物中毒。

剂量与副作用：立即用1～2支亚硝酸异戊酯的安瓿放在手帕中打碎，让患者每l～2min吸入15～30s，随后即经静脉注入3%亚硝酸钠10～15ml，速度25～5ml/min，再用同一针头缓慢注射10%硫代硫酸钠100ml或50%硫代硫酸钠25～50ml，全量10min注射完毕，通常注射后病情会迅速好转。如病情重新出现，再给半量的亚硝酸钠和硫代硫酸钠。用亚硝酸钠时，患者应稍呈青紫状态，注射亚硝酸钠过程中，如血压明显下降，应减慢注射或暂停，亦可改用1%美蓝，按10mg/（kg·次）静脉缓注。血压下降，应立即注射升压药，勿用肾上腺素。

如病情较轻，可减少药物剂量，不吸入亚硝酸异戊酯、亚硝酸钠亦可。患者神志清醒，只要注射硫代硫酸钠即可。如系口服氰化物中毒，洗胃后每5min服用硫酸亚铁一汤匙，使胃肠内氰基与亚铁结合而解毒。

此外氰化物解毒剂还有羟基钴氨素、氯钴氨素、依地酸二钴、组氨酸钴、胱氨酸等。

4）美蓝：美蓝又名亚甲蓝，本品随着浓度的改变，对血红蛋白能表现出氧化和还原两种相反的作用：在高浓度时使血红蛋白的亚铁氧化为高铁而生成高铁血红蛋白，此作用被应用氰化物中毒的解毒治疗中；低浓度的美蓝则具有恰恰相反的作用，可使高铁血红蛋白还原为血红蛋白。氧化还原时，是通过辅酶I进行氢的传递。

适应证：小剂量用于亚硝酸盐类中毒如青菜、小白菜、韭菜、卷心菜、莴苣、甜菜、菠菜等煮熟后放置时间过久或盐腌不久食后引起的中毒。

大剂量可以替代亚硝酸钠，用于含氰苷果仁如苦杏仁、苦桃仁、樱仁、李仁、梅仁中毒。

剂量与副作用：小剂量每次1～2mg/kg加入葡萄糖液20ml中静注，必要时隔1～2h重复一次。

注射过快，剂量过大，引起恶心、呕吐、胸闷、多汗、心电图T波倒置。

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543 3促进体内毒物的排泄

[10]

（1）利尿

1）可给予10%葡萄糖500～1000ml加维生素C 20g静滴，有吐泻者适当补充钠盐。

2）大量饮浓茶或糖水促进排尿，必要时注射呋塞米20～40mg。

3）快速静滴甘露醇或山梨醇促进排尿泄毒，保护肝、肾的解毒、排毒的功能，防治肺、脑水肿。剂量以05g/（kg·次）计算。

4）若系低血容量性血压下降，应先予补充血容量，然后考虑到利尿排毒。血压偏低时， 可静滴利尿合剂（25%～50%葡萄糖500ml，生理盐水330ml，05%～1%普鲁卡因100～150ml，10%葡萄糖酸钙5ml，维生素C 3g，氢化可的松100mg，胰岛素30～40U配成）200ml，每6h一次。

（2）透析：在急性中毒中，透析疗法是促进某些毒物排出的有效方法之一，适用于有毒植物、蕈类和化学药品中毒引起的急性肾衰竭。其方法有人工肾脏、腹膜透析及结肠膜透析。让患者的血液进入透析器（人工肾）或经过腹膜和结肠微血管与膜外透析液进行透析， 从而使血液循环中的晶态毒物或分子量在35 000以下又不与蛋白质结合的毒物分子，经过透析膜到透析液中。由于膜内外血液和透析液不断循环，因此，达到排除血液循环中毒物的目的。抢救中毒性肾衰竭的各种透析方法以人工肾较为理想，但其设备较复杂。结肠透析实用简单，适于基层医疗单位，唯效果较差，要长时间才能生效。人工透析法，透析液配方的具体操作方法，可参考有关专门书籍。

544 4对症治疗

定义及概述

组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。

蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的163%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质98kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。

蛋白质是构成生命的物质基础。蛋白质的功能是构成机体细胞和组织，促进生长发育，参加机体物质代谢，形成抗体，增强免疫能力和供给热能。每克蛋白质可提供16．75焦耳的热能。

蛋白质供给量应根据不同年龄、生活及劳动环境而定。通常情况下，成人每日每公斤体重为0．8克—1克，如以摄入植物性蛋白为主，可酌情增量，一般来说，18岁—40岁成年男性，体重以60千克计算，每日蛋白质的供给量应为70克—105克；18岁—40岁的成年女性，体重以53千克计算，每日蛋白质的供给量应为60克—85克。

当膳食蛋白质来源适宜时，机体蛋白质代谢处于平衡状态，氮的摄入量与氮的排出量相等称为氮平衡（nitrogen balance）、应当供给儿童青少年较多的蛋白质，使体内有较多的储留氮，以保证生长发育。即要求氮的摄入量大于氮的排出量，达到正氮平衡。

蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料，没有蛋白质就没有生命。蛋白质是由20多种氨基酸组成，以氨基酸组成的数量和排列顺序不同，使人体中蛋白质多达10万种以上。它们的结构、功能千差万别，形成了生命的多样性和复杂性。

蛋白质的生理功能

1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。

比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。

2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。

3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。

4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。

5、维持体液的酸碱平衡。

6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。

7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。

8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。

7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。

8、胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）

9、提供热能。

蛋白质和健康

蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。

人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。

在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。

蛋白质缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。未成年人：生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。蛋白质过量：蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。

必需氨基酸和非必需氨基酸

食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。

必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。

非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

蛋白质的分类

营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。3、不完全蛋白质 这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。

蛋白质的作用

蛋白质是生命的物质基础：是人体内的三大组成部分(蛋白质、脂肪、碳水化合物)之一。作为人体不可缺少的营养成分约占人体组织的20％，每天约有3％的蛋白质参与新陈代谢完成人体的各种生理活动。

蛋白质的结构

蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关。异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病，疯牛病，Alzheimer's 症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。蛋白质如何在细胞内正确地折叠？为什么这个过程有时会失败？过去四十年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂被缓冲液稀释后变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究，尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。

肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif)在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为054nm，每一圈含有36个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升015nm

β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

常见蛋白质

纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距095nm,每一圈含有33个残基）的多肽链右手旋转形成的。

伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必须胺基酸。必须胺基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必须胺基酸存量不足，就无法合 成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必须胺基酸摄取是很重要的。植物性蛋白质通常会有1-2种必须胺基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获 得足够的必须胺基酸。一块像扑克牌大小的煮熟的肉约含有30-35公克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10公克，半杯的各式豆类约含有6-8公克。所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70公克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉类，就可获得充分的蛋白质。

蛋白质也常用来说一个人——笨蛋、白痴、神经质

怎样选择蛋白质食物

蛋白质食物是人体重要的营养物质，保证优质蛋白质的补给是关系到身体健康的重要问题，怎样选用蛋白质才既经济又能保证营养呢？

首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物．根据营养学家研究，一个成年人每天通过新陈代谢大约要更新300g以上蛋白质，其中3／4来源于机体代谢中产生的氨基酸，这些氨基酸的再利用大大减少了需补给蛋白质的数量．一般地讲，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要．

其次，各种食物合理搭配是一种既经济实惠，又能有效提高蛋白质营养价值的有效方法．每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质．我国人民有食用混合食品的习惯，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显著提高营养价值．例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多．豆类蛋白质含赖氨酸较多，而含蛋氨酸较少．这两类蛋白质混合食用时，必需氨基酸相互补充，接近人体需要，营养价值大为提高．

第三，每餐食物都要有一定质和量的蛋白质．人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费．相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱．

第四，食用蛋白质要以足够的热量供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源．每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当．用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用．

帮助癌细胞的蛋白质的结构

当癌细胞快速增生时，它们好象需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。最近据一些研究人员报道，survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计提供了新的锲机。

Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏(即凋亡)的蛋白质。这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶(caspases)的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。

为了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美国加利福尼亚州的结构生物学家Joseph Noel和同事们率先认真观察了它的三维结构。他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上，并测量了X射线的偏转角度，这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。他们得到的结果指出，survivin蛋白形成一种结和，这是其它凋亡抑制物不形成的。这几位研究人员在7月份出版的《自然结构生物学》杂志中报告，survivin分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起，形成了一个被称为二聚物(dimer)的蛋白质对。研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用，那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。

生物化学家Guy Salvesen说，掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。但是他说，这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，“你几乎很难找到不重要的二聚作用区域”。他也同意两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。

食用量

摄入的蛋白质有可能会过量。 保持健康所需的蛋白质含量因人而异。

普通健康成年男性或女性每公斤（22 磅）体重大约需要 08 克蛋白质。

随着年龄的增长，合成新蛋白质的效率会降低，肌肉块（蛋白质组织）也会萎缩，而脂肪含量却保持不变甚至有所增加。 这就是为什么在老年时期肌肉看似会”变成肥肉“。

婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。

“蛋白质”在网络用语中表示的意思是“笨蛋+白痴+神经质”

食物中的蛋白质

含蛋白质多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、马奶等；畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等；禽肉，如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、驼鸟等；蛋类，如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑 蛋等及鱼、虾、蟹等；还有大豆类，包括黄豆、大青豆和黑豆等，其中以黄豆的营养价值最高，它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源；此外像芝麻、瓜子、核桃、 杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异，且其他营养素(脂肪、糖、矿物质、维生素等)含量也不相同，因此，给婴儿添加辅食时，以上食品都是可供选择的，还可以根据当地的特产，因地制宜地为小儿提供蛋白质高的食物。

蛋白质食品价格均较昂贵，家长可以利用几种廉价的食物混合在一起，提高蛋白质在身体里 的利用率，例如，单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆为64%， 若把这三种食物，按比例混合后食用，则蛋白质的利用率可达77%。

生物体内普遍存在的一种主要由 氨基酸 组成的生物大分子。它与 核酸 同为生物体最基本的物质，担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。蛋白质的基本结构单元是氨基酸，在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。

简史 1820年H布拉孔诺发现甘氨酸和亮氨酸，这是最初被鉴定为蛋白质成分的氨基酸，以后又陆续发现了其他的氨基酸。到19世纪末已经搞清蛋白质主要是由一类相当简单的有机分子——氨基酸所组成。1902年E菲舍尔和F霍夫迈斯特各自独立地阐明了在蛋白质分子中将氨基酸连接在一起的化学键是肽键；1907年E菲舍尔又成功地用化学方法连接了18个氨基酸首次合成了多肽，从而建立了作为蛋白质化学结构基础的多肽理论。对蛋白质精确的三维结构知识主要来自对蛋白质晶体的X射线衍射分析，1960 年JC肯德鲁首次应用X射线衍射分析技术测定了肌红蛋白的晶体结构 ，这是第一个被阐明了三维结构的蛋白质。中国科学工作者在1965年用化学合成法全合成了结晶牛胰岛素，首次实现了蛋白质的人工合成；在1969～1973年期间，先后在25埃和18埃分辨率水平测定了猪胰岛素的晶体结构，这是中国阐明的第一个蛋白质的三维结构。

分类 在蛋白质研究的历史中曾出现过各种分类方法。这些分类方法主要依据蛋白质某一方面的特性；依分子形态可分为球状蛋白和纤维状蛋白；依溶解性可分为水溶性、盐溶性、酸和碱溶性、醇溶性蛋白和硬蛋白；依化学组成可分为单一蛋白和结合蛋白；依生物功能可分为活性和非活性蛋白质。

分离主要利用一种蛋白质和其他物质之间的物理的、化学的以及生物学方面的不同特性来实现。这些特性包括蛋白质的溶解度、分子形状和分子大小、电离性质以及不同的生物功能等。

结构 蛋白质具有十分复杂的结构。这种复杂性与生物分子有序性的高度统一，集中反映在蛋白质分子的结构具有丰富的层次。1952 年林诺斯特伦-朗首次使用一、二、三级结构的名称来粗略划分蛋白质分子的化学和空间结构。后来在三级结构以上又发展了四级结构。

一级结构 组成蛋白质分子的多肽链中氨基酸残基的排列顺序。一级结构是蛋白质化学结构中最重要的内容，但完整的蛋白质化学结构，一般还包括：①多肽链的数目；②链间和链内的二硫键数目和位置；③与蛋白质分子共价结合的其他成分。

二级结构 指肽链主链原子的局部空间排布，已观察到的蛋白质二级结构有下列3种类型：①螺旋。最常见的是 a -螺旋，除极个别例外，全部是右手螺旋；② β-折叠层。分平行式和反平行式两种；③ β-转角或称 β-回折。

在所有已测定的蛋白质结构中，都有广泛的二级结构存在，但在不同种类的蛋白质中，二级结构的分布和作用都很不一样。在纤维状蛋白质中，二级结构是分子的基本结构，并决定分子的一些基本特性；在球状蛋白质中，二级结构是分子三维折叠的基本要素，对分子的骨架形成具有重要作用，但整个分子的错综复杂的三维特征更多地依赖于侧链的相互作用和除氢键以外的其他作用力。在大多数球状蛋白质分子中，兼有各种二级结构，彼此并无一定的比例。

　　多肽产品主要是用来补充活性肽的，一般属于保健产品。

　　多肽是α－氨基酸以肽键连接在一起而形成的化合物，它也是蛋白质水解的中间产物。由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物叫做二肽，同理类推还有三肽、四肽、五肽等。通常由三个或三个以上氨基酸分子脱水缩合而成的化合物都可以成为叫多肽。

　

　活性肽主要控制人体的生长、发育、免疫调节和新陈代谢，它在人体处于一种平衡状态，若活性肽减少后，人体的机能发生重要变化，对于儿童来说，他的生长、

发育变得缓慢，甚至停止，长久下去就形成了侏儒，对成年人或老年人，缺少活性肽后，自身的免疫力就会下降，新陈代谢紊乱，内分泌失调，引起各种疾病的产

生，如失眠、身体消瘦或浮肿。由于活性肽还作用于神经系统，因此人体就会变得动作迟缓，头脑不再聪慧，更主要的是活性肽减少，直接引起人身体各部位逐渐出

现全面衰老，引发各种疾病。

　　多肽有生物活性多肽和人工合成多肽两种。多肽的种类:

　　细胞因子模拟肽

　　利用已知细胞因子的受体从肽库内筛选细胞因子模拟肽，近年成为国内外研究的热点。国外已筛选到了人促红细胞生成素，

人促血小板生成素，人生长激素、人神经生长因子及白细胞介素等多种生长因子的模拟肽，这些模拟肽的氨基酸序列与其相应的细胞因子的氨基酸序列不同，但具有

细胞因子的活性，并且具有分子量小的优点。这些细胞因子模拟肽正处于临床前或临床研究阶段。

　　抗菌性活性肽

　　当昆虫受到外界环境刺激时产生大量的具有抗菌活性的阳离子多肽，已筛选出百余种抗菌肽，体内外实验证实，多个抗菌肽

不仅有很强的杀菌能力还能杀死肿瘤细胞。例如，从蚕体内筛选的抗菌肽D表现了很好的应用前景，并能利用基因工程技术生产。蛇毒内也存在多种活性多肽，从蛇

毒内分离出一个13个氨基酸(INKAIAALAKKLL)小肽，其对G+及G-菌均有极强的杀菌能力。

　　用于心血管疾病的多肽

　　很多植物中药有降血压、降血脂、溶血栓等作用，不仅可用作药物，亦可用作保健食品。但由于其作用成份不能确定。其应

用受到很大限制。现已发现很多有效成分是小分子多肽，比如我国科学家从大豆内加工分离出的活性多肽，可通过小肠直接吸收，能防治血栓，高血压和高血脂，还

能延缓变老，提高肌体抗肿瘤力。从人参、茶叶、银杏叶等植物内也分离出很多用于心血管疾病的小肽。

　　其它药用小肽

　　小肽药物除在上述几大方面已取得较大进展外，在其它很多领域也取得一些进展。比如stiernberg等发现一个合

成肽(TP508)肽能促进伤口血管的再生，加速皮肤深度伤口的愈合。Pfister等发现一个小肽(RTR)4能防止碱损伤角膜内炎症细胞的侵润，抑制

炎症反应。Carron等证实其筛选的2个合成肽能抑制破骨细胞对骨质的重吸收。

　　诊断用多肽

　　多肽在诊断试剂中最主要的用途是用作抗原检测病毒、细胞、支原体、螺旋体等微生物和囊虫、锥虫等寄生虫的抗体，多肽

抗原比天然微生物或寄生虫蛋白抗原的特异性强，且易于制备，因此装配的检测试剂，其检测抗体的假阴性率和本底反应都很低，易于临床应用。现在用多肽抗原装

配的抗体检测试剂包括：甲、乙、丙、庚或肝病毒、艾滋病病毒、人巨细胞病毒、单纯疱疹病毒、风疹病毒、梅毒螺旋体、囊虫、锥虫、莱姆病及类风湿等。使用的

多肽抗原大部分是从相应致病体的天然蛋白内分析筛选获得，有些是从肽库内筛选的全新小肽。

　　活性肽种类

　　免疫活性肽、神经活性肽、其他活性肽等。

　　其他活性肽包括：胆固醇肽、促进矿物质吸收的肽(CPPS)、酶调节剂(如促胰酶肽)、激素肽如生长激素释放因子(GRFS)、白蛋白胰岛素增效肽、抗菌多肽(如乳酸链球菌素、橡胶素)、抗癌多肽(如肿瘤细胞坏死因子、环已肽)、抗艾滋病肽(如GLQ蛋白)等。

　　活性肽特性

　　生物提取的多肽具有很强的活性，所以叫做活性肽！只有活性的肽才能对人体产生很好的效果!但是人工合成的多肽有很多是没有活性的，是需要筛选的，只有活性肽才能被人体安全使用！

　　对人体影响

　　活性肽主要控制人体的生长、发育、免疫调节和新陈代谢，它在人体处于一种平衡状态，若活性肽减少后，人体的机能发生

重要变化，对于儿童来说，他的生长、发育变得缓慢，甚至停止，长久下去就形成了侏儒，对成年人或老年人，缺少活性肽后，自身的免疫力就会下降，新陈代谢紊

乱，内分泌失调，引起各种疾病的产生，如失眠、身体消瘦或浮肿。由于活性肽还作用于神经系统，因此人体就会变得动作迟缓，头脑不再聪慧，更主要的是活性肽

减少，直接引起人身体各部位逐渐出现全面衰老，引发各种疾病。

　　分泌周期

　　在不同的年龄时期，各种活性肽的分泌量也有很大差别，按分泌量划分，人的一生一般可分为：

　　①分泌充足期（25岁以前的青年期）这个时期内分泌量均衡、免疫功能强劲，人体一般不易出现疾病；

　　②分泌不足期（失衡期）（30—50岁壮年和中年期）这一时期如果活性肽分泌不足或失衡会出现各种相关的亚健康状态和轻微疾病症状（40岁以上的人群常见）；

　　③分泌匮乏期（严重不足期）（50岁以上中年和老年期）这一时期严重如果活性肽严重不足和严重失衡，可能出现非常突出的衰老症状，或会引起各种相关疾病发生（50岁以上人群比较明显）；

　　④分泌终止期（衰老期），这一时期很短，由于控制人体内分泌的“司令官”活性肽不分泌或分泌减少，从而导致细胞功能衰退，引发器官功能衰竭和丧失，最后导致生命终结。多肽

　　多肽的组成

　　由多个分子α-氨基酸的-NH2与-COOH互相缩合失水后形成10个肽键(-CONH-)以上的长链化合物。它包括多种在人的机体中具一定生理活性的化合物，可以从动物组织中提取，也可能人工合成。蛋白质即是以各种氨基酸按一定顺序以肽键形成的长链肽，通过多种次级键交联结合而成的高分子化合物，蛋白质具有复杂的四级结构，通过不同程度的水解，破析结构可得包括多肽等的产物：蛋白质→蛋白脉(proteose) →蛋白胨(peptone) →多肽→寡肽(oligopeptide,2～10个肽键的长链肽) →氨基酸。这同时也表明了蛋白质的合成途径。因此，借人工合成多肽，不仅可用于生化制药工业，还可用来研究阐明蛋白质的合成途径及其结构。

　　肽对人体的重要性

　　人体很多活性物质都是以肽的形式存在的。肽涉及人体的激素、神经、细胞生长和生殖各领域，其重要性在于调节体内各个系统和细胞的生理功能，激活体内有关酶系，促进中间代谢膜的通透性，或通过控制DNA转录或影响特异的蛋白合成，最终产生特定的生理效应。肽是涉及人体内多种细胞功能的重要物质。肽可以合成细胞，并调节细胞的功能活动。肽在人体作为神经递质，传递信息。肽可在人体作为运输工具，将人体所食的各种营养物质与各种维生素、生物素、钙及对人体有益的微量元素输送到人体各细胞、器官和组织。肽是人体重要的生理调节物，

它可全面调节人体生理功能，增强和发挥人体生理活性，它具有重要的生物学功能。肽对人的细胞活性、功能活动、生命存在太重要了。但现代人因各种因素使人体

中的肽流失、损失，合成肽的能力大大减弱，因此现代人体缺乏肽，必须补充人工合成肽，补肽就是补活性，补肽就是补活力，补肽就是补生命。（摘自

酶法多肽专家邹远东教授 《酶法多肽论》）

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