临床执业医师考点:蛋白质代谢(2)

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临床执业医师考点:蛋白质代谢

 一、一碳单位

 (一)定义:含一个碳原子的基团称为一碳单位,甲烷和二氧化碳例外。主要有亚氨甲基、甲酰基、羟甲基、亚甲基(甲叉基、甲烯基)次甲基(甲川基、甲炔基)和甲基。

 一碳单位是甲基供体,与肾上腺素、肌酸、胆碱、嘌呤、嘧啶等的合成有关。其载体是四氢叶酸,连接在5位和10位氮上。

 (二)来源

 1 甘氨酸裂解酶裂解甘氨酸,生成甲烯基四氢叶酸和二氧化碳及氨。甘氨酸脱氨生成的乙醛酸可产生次甲基四氢叶酸,乙醛酸氧化生成的甲酸可生成甲酰基四氢叶酸。

 2 苏氨酸可分解产生甘氨酸,形成一碳单位。

 3 丝氨酸的b-碳可转移到四氢叶酸上,生成亚甲基四氢叶酸和甘氨酸。

 4 组氨酸分解时产生亚氨甲酰谷氨酸,生成亚氨甲酰四氢叶酸。脱氨后产生次甲基四氢叶酸。

 5 甲硫氨酸生成的S-腺苷甲硫氨酸可提供甲基,产生的高半胱氨酸可从四氢叶酸接受甲基形成甲硫氨酸。可供给50种受体。

 二、生物活性物质

 1 酪氨酸与黑色素:酪氨酸酶先催化羟化,形成二羟苯丙氨酸,即多巴,再将多巴氧化成多巴醌,多巴醌可自发聚合形成黑色素。缺乏酪氨酸酶引起白化病。

 2 儿茶酚胺类激素:酪氨酸由酪氨酸羟化酶催化生成多巴,脱羧形成多巴胺,b-羟化形成去甲肾上腺素,再从S-腺苷甲硫氨酸接受甲基形成肾上腺素。此三种激素称为儿茶酚胺类激素,对心血管和神经系统有重要作用。

 3 色氨酸羟化、脱羧形成5-羟色胺,是神经递质,与神经兴奋、小动脉和支气管平滑肌收缩、胃肠道肽类激素的释放有关。色氨酸脱氨脱羧可形成吲哚乙酸,是植物生长激素。色氨酸分解的中间物可转变为尼克酸,但合成率很低。

 4 肌酸合成:先由精氨酸和甘氨酸合成胍基乙酸,再由S-腺苷甲硫氨酸转甲基,生成肌酸。可磷酸化,作为储备能源,称为磷酸原。

 5 组氨酸脱羧形成组胺,可使平滑肌舒张、微血管扩张、胃酸分泌,引起支气管哮喘、丘疹等过敏反应。临床用抗组胺药物治疗过敏。组胺还是感觉神经递质。

 6 多胺合成:是碱性小分子,含多个氨基的长链脂肪族化合物,如精胺、亚精胺、尸胺、腐胺等。鸟氨酸脱羧形成腐胺,再与S-腺苷甲硫氨酸生成亚精胺,再反应则生成精胺。精胺有退热降压作用。多胺常与核酸并存,可能在转录和细胞分裂的调节中起作用。

 7 谷氨酸脱羧生成g-氨基丁酸,是有抑制作用的神经递质,在生物体中广泛存在。

 8 半胱氨酸氧化成磺基丙氨酸,脱羧形成牛磺酸。可形成牛磺胆酸,参与脂类吸收。

 三、氨基酸代谢缺陷症

 缺乏代谢中的某种酶,可引起代谢缺陷症,多为先天遗传,已发现30多种。如缺乏苯丙氨酸-4-单加氧酶引起的苯丙酮尿症,苯丙氨酸转氨生成苯丙酮,聚集在血液中,由尿排出。在儿童时期限制摄入苯丙氨酸可防止智力迟钝。缺乏尿黑酸氧化酶则酪氨酸生成尿黑酸,氧化成黑色物质,称为尿黑酸症。缺乏a-酮异戊酸脱氢酶引起支链氨基酸代谢障碍,血和尿中支链氨基酸及其酮酸增多,称为枫糖尿症。

 第六节 氨基酸的合成代谢

 一、概述

 20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明,其中人类不能合成的10种氨基酸,即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。

 氨基酸的合成途径主要有以下5类:

 1 谷氨酸类型,由a-酮戊二酸衍生而来,有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸,蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。

 2 天冬氨酸类型,由草酰乙酸合成,包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸,细菌和植物还合成赖氨酸。

 3 丙酮酸衍生类型,包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸,为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。

 4 丝氨酸类型,由3-磷酸甘油酸合成,包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。

 5 其他,包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。

 二、脂肪族氨基酸的合成

 (一)谷氨酸类型

 1 谷氨酸:由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成,消耗NADPH,而脱氨时则生成NADH。

 2 谷氨酰胺:谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺,消耗一个ATP,是氨合成含氮有机物的主要方式。此酶受8种含氮物质反馈抑制,如丙氨酸、甘氨酸等,因为其氨基来自谷氨酰胺。

 谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸,这也是合成谷氨酸的途径,比较耗费能量,但谷氨酰胺合成酶Km小,可在较低的氨浓度下反应,所以常用。

 3 脯氨酸:谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛,自发环化,再还原生成脯氨酸。可看作分解的逆转,但酶不同,如生成半醛时需ATP活化。

 4 精氨酸:谷氨酸先N-乙酰化,在还原成半醛,以防止环化。半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸,生成鸟氨酸,然后与尿素循环相同,生成精氨酸。

 5 赖氨酸:蕈类和眼虫以a-酮戊二酸合成赖氨酸,先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸,异构、脱氢、脱羧生成a-酮己二酸,转氨,末端羧基还原成半醛,经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。

 (二)天冬氨酸类型

 1 天冬氨酸:由谷草转氨酶催化合成。

 2 天冬酰胺:由天冬酰胺合成酶催化,谷氨酰胺提供氨基,消耗一个ATP的两个高能键。细菌可利用游离氨。也消耗两个。

 3 赖氨酸:细菌和植物先将天冬氨酸还原成半醛,再与丙酮酸缩合成环,还原后开环并N-琥珀酰化,末端羧基转氨后脱去琥珀酸,异构,脱羧,形成赖氨酸。

 4 甲硫氨酸:先合成半醛,还原成高丝氨酸,再将羟基酰化。然后可由两个途径生成高半胱氨酸,一是在硫解酶催化下与硫化氢生成高半胱氨酸,二是与半胱氨酸合成胱硫醚,再裂解放出高半胱氨酸和丙酮酸。最后由5甲基四氢叶酸提供甲基,生成甲硫氨酸。胱硫醚途径与分解时不同,合成时有琥珀酰基,分解时放出丙酮酸。

 5 苏氨酸:天冬氨酸依次还原成半醛和高丝氨酸,被ATP磷酸化后由苏氨酸合成酶水解生成苏氨酸。

 6 异亮氨酸:有4个碳来自天冬氨酸,2个来自丙酮酸,一般列入天冬氨酸类型,但其合成与缬氨酸类似,见下。

 (三)丙酮酸衍生物类型

 1 丙氨酸:由谷丙转氨酶合成,反应可逆,无反馈抑制。

 2 缬氨酸:丙酮酸脱羧、氧化成乙酰TPP,与另一个丙酮酸缩合,形成α-乙酰乳酸,然后甲基移位,脱水形成α-酮异戊酸,转氨生成缬氨酸。

 3 异亮氨酸:苏氨酸脱水脱氨生成α-酮丁酸,然后与缬氨酸相同,与活性乙醛缩合,移位、脱水、转氨,生成异亮氨酸。

 4 亮氨酸:开始与缬氨酸相同,形成α-酮异戊酸后与乙酰辅酶A合成α-异丙基苹果酸,异构、脱氢、脱羧,形成α-酮异己酸,转氨生成亮氨酸。

 (四)丝氨酸类型

 1 丝氨酸:3-磷酸甘油酸脱氢生成3-磷酸羟基丙酮酸,转氨生成3-磷酸丝氨酸,水解形成丝氨酸。

 2 甘氨酸:丝氨酸经丝氨酸转羟甲基酶催化,形成甲叉FH4和甘氨酸。

 3 半胱氨酸:某些植物和微生物由O-乙酰丝氨酸和H2S反应生成,其H2S由硫酸还原而来。动物则由高半胱氨酸与丝氨酸合成胱硫醚,再分解成半胱氨酸和α-酮丁酸,与甲硫氨酸的分解相同。

 三、芳香族氨基酸的合成

 (一)形成分枝酸:芳香族氨基酸由植物和微生物合成,分枝酸是其共同前体。赤藓糖-4-磷酸与磷酸烯醇式丙酮酸缩合,生成莽草酸后与另一个PEP形成分枝酸,称为莽草酸途径。

 (二)苯丙氨酸:分枝酸变位生成预苯酸,脱水脱羧形成苯丙酮酸,再转氨生成苯丙氨酸。

 (三)酪氨酸:分枝酸变位,氧化脱羧形成对羟苯丙酮酸,转氨生成酪氨酸。也可由苯丙氨酸羟化形成。苯丙氨酸和酪氨酸的合成称为预苯酸支路。

 (四)色氨酸:分枝酸接受谷氨酰胺的氨基,生成邻氨基苯甲酸,再与磷酸核糖焦磷酸(PRPP)缩合,核糖的C1与氨基相连,由焦磷酸水解驱动。然后核糖部分重排,脱水脱羧,生成吲哚-3-甘油磷酸,甘油被丝氨酸取代即生成色氨酸,由色氨酸合成酶催化。色氨酸的C1、C6来自PEP,2、3、4、5位来自赤藓糖,7、8位来自核糖,氮来自谷氨酰胺,吲哚以外来自丝氨酸。

 四、组氨酸合成

 首先PRPP的C1与ATP的N1相连,脱去焦磷酸后开环,分解,放出5-氨基咪唑-4-氨甲酰核苷酸,用于合成嘌呤。留下的咪唑甘油磷酸经氧化、转氨、脱磷酸形成组氨醇,氧化生成组氨酸。

 五、氨基酸合成的调节

 (一)产物的反馈调节

 1 简单反馈抑制:如由苏氨酸合成异亮氨酸,异亮氨酸抑制苏氨酸脱氨酶。

 2 协同抑制:如谷氨酰胺合成酶受8种物质抑制。

 3 多重抑制:催化PEP与赤藓糖-4-磷酸缩合的醛缩酶由三种同工酶,分别受三种产物的抑制。

 4 连续反馈抑制:产物抑制某中间过程,使其底物积累,抑制前面的反应。如半胱氨酸和甲硫氨酸等合成。

 5 其他:甘氨酸的合成受一碳单位和FH4的调节,丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸不受反馈抑制,与其酮酸保持可逆平衡。

 (二)酶量调节:一些酶的合成受产物阻遏,如大肠杆菌的甲硫氨酸合成中的某些酶。阻遏调节速度较慢。

 第七节 氨基酸衍生物的合成

 一、谷胱甘肽

 (一)功能:作为还原剂,保护红细胞等不被氧化损伤。一般还原型与氧化型的比值为500。谷胱甘肽与过氧化物反应可解毒。谷胱甘肽还参与氨基酸的转运。

 (二)合成:谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸生成肽键,再与甘氨酸反应生成谷胱甘肽。共消耗2个ATP。

 二、肌酸

 需甘氨酸、精氨酸和甲硫氨酸,精氨酸提供胍基,甲硫氨酸提供甲基。

 三、卟啉

 (一)在线粒体中,甘氨酸与琥珀酰辅酶A缩合,生成5-氨基乙酰丙氨酸(ALA),ALA合成酶含磷酸吡哆醛,是限速酶,受血红素抑制。

 (二)ALA从线粒体进入细胞质,2个缩合成一分子胆色素原,由ALA脱水酶催化。4分子胆色素原首尾相连,形成线性四吡咯,再环化,改变侧链和饱和度,生成原卟啉IX,与Fe2+螯合,生成血红素。如缺乏某些酶,可引起中间物积累,称为卟啉症。

 (三)分解:单加氧酶使血红素断裂,形成线性的胆绿素,放出CO。胆绿素还原生成胆红素,是青肿伤痕变色的原因。胆红素在肝脏与2个葡萄糖醛酸结合,增加溶解度,从胆汁进入肠道。血红素中的铁可再循环。

 名词解释:

 生物固氮作用(biological nitrogen fixatio):大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。

 尿素循环(urea cycle):是一个由4步酶促反应组成的,可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。

 脱氨(deamination):在酶的催化下从生物分子(氨基酸或核苷酸)中除去氨基的过程。

 氧化脱氨(oxidative deamination):α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。(脱氨和水解)

 转氨(transamination):一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。

 乒乓反应(ping-pong reaction):在该反应中,酶结合一个底物并释放一个产物,留下一个取代酶,然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物,最后酶恢复到它的起始状态。

 生糖氨基酸(glucongenic amino acid):降解可生成能作为糖异生前体的分子,例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。

 生酮氨基酸(acetonegenic amino acid):降解可生成乙酰CoA或酮体的氨侉酸。

 苯酮尿症(phenylketonuria):是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。缺乏丙酮酸羟化酶,苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸,病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害,使智力发肓出现障碍。

 尿黑酸症(alcaptonuria):是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。这种病人的尿中含有尿黑酸,在碱性条件下暴露于氧气中,氧化并聚合为类似于黑色素的物质,从而使尿成黑色。

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芦荟胶的提取及作用

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芦荟胶适用的范围非常广泛,不管是擦伤还是烫伤,还是各种伤口都有比较好的杀菌辅助治疗的效果,且将芦荟胶用作伤口上不但可以促进伤口的愈合还能不留疤痕。

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皮炎发生于受日光照射部位。轻者有轻度红斑,中度为水肿性红斑,边界清楚,局部疼痛不适,严重者可发生水泡和大泡。芦荟胶有激活细胞活力,收敛、调和、滋养和保护皮肤的功效。

芦荟胶对治愈冻伤也有很好的效果,它通过覆盖皮肤表面达到消炎并避免细菌病毒侵入的目的,促进局部血液循环,对积脓伤口有镇痛、排脓、引流作用。能渗透入皮肤组织,促进细胞再生,从而减少疤痕。

芦荟胶是从天然草本植物芦荟中萃取而成的纯度非常高且无毒副作用的一种神奇植物粘液,之所以被奉为神奇,完全得以于它的功效与作用。那究竟有多神奇呢,下面一起来看看芦荟胶的功效与作用吧。

一、芦荟胶的功效与作用

芦荟胶的用途很广泛的,既可以当面霜用,又可以当家居常备用药来用,芦荟具有消炎杀菌、促进伤口愈合作用,不小心割伤、烫伤、或是摔伤,还有皮肤表皮的溃疡等等,涂几次伤口可以很快愈合的,处于青春期长痘痘的朋友们,用芦荟胶可以去痘痘,去痘后不留下凹洞,芦荟胶没有副作用,不会损伤皮肤膜,使用安全。

芦荟胶功效一

延缓皮肤衰老芦荟胶中的粘液含有一种独特的蛋白质,而这种物质正是防止细胞老化和治疗慢性过敏的重要成分。芦荟胶有激活细胞活力,延缓皮肤衰老,收敛,调和皮肤。

芦荟胶功效二

营养保湿中氨基酸和复合多糖物质构成了天然保湿因素(NMF),它可以补充皮肤中损失的水分,恢复胶原蛋白的功能,防止面部皱纹,保持皮肤柔润、光滑、富有弹性。

芦荟胶功效三

祛痘芦荟胶可消炎杀菌,抑制炎症,引流分泌物,促进局部新陈代谢,滋润皮肤,防止角化,并能收敛疮口,促进细胞再生,减少或避免疤痕;从中医讲,芦荟有清热解毒的功效。是非常合适的外用药物。 能防止肌肤发炎过敏,细菌生长,促进细胞新陈代谢和皮肤再生,减轻疼痛和瘙痒,对面疱、青春痘、过敏、红肿均有疗效。

芦荟胶功效四

美白、袪斑

由于其内涵天然的美白白色因子,能够深入肌肤锁住水分,并修复受损肌肤,恢复胶朊蛋白的功能,防止面部皱纹,保持皮肤光滑、柔润、富有弹性,多糖及粘浆作为咬合封层形成坚固的覆盖层,能阻止皮肤表层水分的蒸发。芦荟胶中所含的氨基酸类,有机酸类,芦荟辛等成分有抑制酪氨酸酶活性,阻碍黑色素形成的作用。芦荟能增强微循环,促进细胞的新陈代谢,逐渐去除皮肤中沉着的色素。

芦荟胶功效五

防晒芦荟胶中的某些成分能在皮肤上形成一层无形的膜,可防止因日晒引起的红肿、灼热感,保护皮肤免遭灼伤。这是因为芦荟含有丰富的天门冬氨酸、甘氨酸、丝氨酸等有利于皮肤代谢的氨基酸,可阻止阳光中长波紫外线对表皮的伤害和氧化,保护表皮细胞的还原代谢还具有抗辐射能力。油性皮肤的MM们如果怕防晒霜太油的话,不妨考虑用芦荟胶来防晒吧!

二、芦荟胶的使用方法

1、芦荟胶可做面霜使用

当皮肤干燥时,涂抹适当的芦荟胶,量不需要太多,通过按摩让皮肤充分吸收。如果用量太多,容易造成搓泥现象。冬天擦了芦荟胶后保湿力度可能不够,会觉得 有点干,最好用完芦荟胶后再用点其他的霜或者是乳液。夏天用就非常的好,补水而且不油腻,非常的清爽。

2、芦荟胶当面膜使用

清洁完面膜之后敷上厚厚的一层芦荟胶睡觉,芦荟有非常好的修复作用,第二天起来皮肤就水水嫩嫩的。

3、芦荟胶可润泽妆容

用BB霜或者粉底液时,以2:1的比例,将BB霜或粉底液和芦荟胶混合后使用,更容易上妆,使妆容更自然有光泽。(此方法会一定程度降低BB霜或粉底液的遮瑕力)

4、芦荟胶+橄榄油

弄一点芦荟胶在手心,然后滴一滴橄榄油,混匀 ,用来擦脸或者当眼霜,滋润抗皱的效果很不错。这种用法橄榄油不要用太多, 一滴就足够了,用多了皮肤吸收不完会很油腻。

5、芦荟胶可须后镇静

男士剃须后,可在剃须部位使用此产品,舒缓剃须对皮肤产生的刺激。

6、芦荟胶+晚霜

在晚霜里加一点点芦荟胶,这样涂在脸上吸收起来很快,而且还感觉水水的。芦荟胶的修复作用加上晚霜足够的补水保湿作用, 两全其美。

7、芦荟胶可做指甲护理

手指脚趾甲多次擦涂指甲油后,容易失去原有光泽。将芦荟胶涂于受损的指甲上并按摩吸收,可帮助恢复指甲光泽。

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哪种芦荟胶去痘印好

完美芦荟胶是以世界上先进的“冷冻稳定法”技术从天然草本植物“芦荟”中萃取而成,其纯度较高,不含任何化学添加剂和杂质,无毒副作用,对割伤、擦伤、伤口溃烂、烫伤、皮肤痕痒、青春痘、黑斑、蚊虫叮咬,牙痛,唇角溃烂,手术疤痕等等都有明显的辅助作用,使用安全可靠,是每个家庭必备的护肤品。

完美芦荟胶俗称“万能胶”,特别对治疗青春痘效果较好:

采用了优质原料——脱色芦荟凝胶冷冻干燥粉,它由先进的“冷冻稳定法”从天然草本植物芦荟中提炼而成,其纯净度高,能舒缓皮肤不适,保持皮肤健康,防止皮肤粗糙,增强皮肤弹性,对皮肤没有刺激性。

芦荟中的异柠檬酸钙等成份能扩张毛细血和,促进微循环。强化细胞活力。

延缓皮肤细胞变老:

内含的超氧化物歧化酶、过氧化酶,维生素C,维生素E,胡萝卜素等自由基的清除剂,能清除绰起皮肤细胞衰老的自由基,延缓皮肤细胞变老。

治疗青春痘:

那么洗脸后将此凝胶抹在上面,早晚各一次,数日后就初显效果。

晒后修护:

镇静肌肤,消除晒后不适,其修护成分能帮助皮肤提高抵御外界侵害

控油祛痘:

平衡肌肤成分,达到水油平衡,并含有杀菌成分能抑制微生物生长,减少痘痘的再生。

如何选购芦荟胶

要购买大品牌的芦荟胶:切莫贪便宜而购买小厂家产品甚至仿冒产品,这样对皮肤的伤害更大,同时建议去商场专柜或者网上专卖店购买,渠道正规,质量有保证;

看成分,芦荟胶中的芦荟成分一般要大于70%才能得到明显的效果,所以查看芦荟胶产品成分表时,尽量选择芦荟提取物排在第一的产品,如果排名第一的是水或者甘油,那么芦荟的含量便小于45%,难以有良好的功效;

高纯度芦荟胶效果主要体现在对蚊虫叮咬和痘痘的消炎作用和皮肤外伤的修复作用;

建议选用芦荟胶时不要放入口中品尝,因为芦荟胶中大多含有较多护肤品添加剂,这是不能直接口服的。

注意事项

芦荟胶大多采用高纯度芦荟叶提炼制成,而芦荟有一定的致敏率,所以使用前务必做敏感测试,即涂抹在耳后1小时后看有无敏感现象发生,无敏感现象可正常使用。

芦荟有一定的光敏性,存放芦荟胶时要在阴凉避光处,有利于保持芦荟的鲜活性,同时白天阳光强烈时涂抹芦荟胶后注重防晒。

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 甘氨酸的医学检查 41 检查名称 42 分类 43 甘氨酸的测定原理 44 试剂 45 操作方法 46 正常值 47 化验结果临床意义 48 附注 49 相关疾病 5 甘氨酸药典标准 51 品名 511 中文名 512 汉语拼音 513 英文名 52 结构式 53 分子式与分子量 54 来源(名称)、含量(效价) 55 性状 56 鉴别 57 检查 571 酸度 572 溶液的透光率 573 氯化物 574 硫酸盐 575 铵盐 576 其他氨基酸 577 干燥失重 578 炽灼残渣 579 铁盐 5710 重金属 5711 砷盐 5712 细菌内毒素 58 含量测定 59 类别 510 贮藏 511 版本 6 参考资料 附: 甘氨酸药品说明书 1 拼音

gān ān suān

2 英文参考

glycine [湘雅医学专业词典]

3 概述

甘氨酸(glycine;Gly)的化学名称为2氨基乙酸,它是最简单的天然氨基酸[1]。甘氨酸是人体的非必需氨基酸,在体内可以由葡萄糖转变生成[1]。

甘氨酸是构成蛋白质的基本单位,是组成人体蛋白质的21种氨基酸之一,除了脯氨基酸为亚氨基酸外,其他氨基酸均为α氨基酸。组成蛋白质分子的氨基酸都是L氨基酸,但近年内证实了它们可以异构为D氨基酸,具体机制还未研究。根据R基团的不同,氨基酸可分为3大类:含有二羧基一氨基的氨基酸为酸性氨基酸,如天门冬氨酸和谷氨酸;含有二羧基一羧基的氨基酸为堿性氨基酸,如赖氨酸、精氨酸和组氨酸;含有一羧基一羧基的氨基酸为中性氨基酸,如甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、酪氨酸、苏氨酸和丝氨酸等。由于它们在同一pH环境中,各类氨基酸的带电状态不同,即它们具有不同的等电点(PI),这是电泳法和色谱法分离氨基酸的原理。氨基酸种类繁多,理化性质相似,并同时存在于各种生物样品中,因此检测各个氨基酸时必须先将它们分别检测。20世纪40年代出现的离子交换树脂色谱分离法由Moore和Stein发明。20世纪50年代未他们又设计了自动装置,但分析一个样品需一周。20世纪60年代的仪器将分析时间缩短为一天。20世纪70年代再缩短为几小时和一小时左右。同时样品量也从mmol减少到nmol,使灵敏度提高千、万倍,并采用了自动化分析仪,使得各种生理体液,如血浆、血清、尿液、脑脊液、羊水、房水、 、乃至细胞内液(如红细胞、白细胞和肌肉)的用量只需数十至数百微升,在2~4h内,即可得出甘氨酸的含量。

4 甘氨酸的医学检查 41 检查名称

甘氨酸

42 分类

血液生化检查 > 氨基酸、氮化物、有机酸测定

43 甘氨酸的测定原理

同氨基酸自动分析仪测定。

44 试剂

同氨基酸自动分析仪测定。

45 操作方法

同氨基酸自动分析仪测定。

46 正常值

荧光测定法:(2005±366)μmol/L。

47 化验结果临床意义

增高见于甘氨酸血症。甘氨酸血症以血、尿、脑脊液中甘氨酸浓度的显著上升为特征。其分为酮症和非酮症型。酮症型又分作丙酸血症和甲基二酸血症。本病为常染色体隐性遗传,为一种预后不良的疾病。

非酮症型高甘氨酸血症的主要症状为智力障碍和惊厥,血及尿中甘氨酸增多不伴酮症,血中有机酸分解时,丙二酸及甲基丙二酸不增多。酮症型高甘氨酸血症,以周期性地出现酮症发作为特征,自生后不久的新生儿期发病。在酮症性酸中毒进展的同时,发生呕吐、嗜睡、肌弛缓、呼吸障碍惊厥等症状,多在乳儿期死亡。在乳儿期免于死亡者,可有精神、体格发育的迟缓,主要原因是有机酸代谢异常,血中甘氨酸继发升高。

丙酸血症:在新生儿时期就出现酸中毒、显著的肌张力低下、腱反射减弱等表现,血中丙酸显著升高。

甲基丙二酸血症的血及尿中甲基丙二酸有显著的增高,其临床症状是从生后不久的新生儿期开始便出现酸中毒、呕吐、发育障碍、意识障碍,以感染为诱因反复出现酸中毒,血中甘氨酸升高。认为本病可能是由于控制甲基丙二酸辅酶A转变成琥珀酸辅酶A的过程中甲基丙二酰辅酶A变位酶(脱氧腺腺苷钴腺苷钴胺素为辅酶)发生障碍引起的,而该酶是以活性维生素B12作为辅酶。本病分为维生素B12依赖型与维生素B12无反应型2种。前者给予大量维生素B12,可见甲基丙二酸排泄的减少,而将患者的细胞放在加入大量维生素B12的培养基中培养时,甲基丙二酸向琥珀酸的转化变为正常。从而可以推测,维生素B12转变为脱氧腺腺苷钴腺苷钴胺素的过程可能有障碍。后者即使给大量的维生素B12也不起反应,认为可能是为甲基丙二酰辅酶A变位酶缺陷引起的。

48 附注

(1)正常人血浆氨基酸浓度呈昼夜性波动,以早晨8~10时为高峰,午夜为低谷。抽血测定时,要避免食物消化吸收后的影响,应在清晨空腹采血为好。

(2)若标本溶血不宜采用,否则可导致测定结果假性升高。

49 相关疾病

意识障碍

5 甘氨酸药典标准 51 品名 511 中文名

甘氨酸

512 汉语拼音

Gan'ansuan

513 英文名

Glycine

52 结构式

53 分子式与分子量

C2H5NO27507

54 来源(名称)、含量(效价)

本品为氨基乙酸。按干燥品计算,含C2H5NO2不得少于990%。

55 性状

本品为白色至类白色结晶性粉末;无臭,味甜。

本品在水中易溶,在乙醇或乙醚中几乎不溶。

56 鉴别

(1)取本品与甘氨酸对照品各适量,分别加水溶解并稀释制成每1ml中约含10mg的溶液,作为供试品溶液与对照品溶液。照其他氨基酸项下的色谱条件试验,供试品溶液所显主斑点的位置和颜色应与对照品溶液的主斑点相同。

(2)本品的红外光吸收图谱应与对照的图谱(《药品红外光谱集》929图)一致。

57 检查 571 酸度

取本品10g,加水20ml溶解后,依法测定(2010年版药典二部附录Ⅵ H),pH值应为56~66。

572 溶液的透光率

取本品10g,加水20ml溶解后,照紫外-可见分光光度法(2010年版药典二部附录Ⅳ A),在430nm的波长处测定透光率,不得低于980%。

573 氯化物

取本品10g,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅷ A),与标准氯化钠溶液70ml制成的对照液比较,不得更浓(0007%)。

574 硫酸盐

取本品25g,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅷ B),与标准硫酸钾溶液15ml制成的对照液比较,不得更浓(0006%)。

575 铵盐

取本品010g,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅷ K),与标准氯化铵溶液20ml制成的对照液比较,不得更深(002%)。

576 其他氨基酸

取本品,加水溶解并稀释制成每1ml中约含10mg的溶液,作为供试品溶液;精密量取1ml,置200ml量瓶中,用水稀释至刻度,摇匀,作为对照溶液;另取甘氨酸对照品与丙氨酸对照品各适量,置同一量瓶中,加水溶解并稀释制成每1ml中分别约含10mg和005mg的溶液,作为系统适用性试验溶液。照薄层色谱法(2010年版药典二部附录Ⅴ B)试验,吸取上述三种溶液各2μl,分别点于同一硅胶G薄层板上,以正丙醇-氨水(7:3)为展开剂,展开约10cm,晾干,在80℃干燥30分钟,喷以茚三酮的正丙醇溶液(1→100),在105℃加热至斑点出现,立即检视。对照溶液应显一个清晰的斑点,系统适用性试验溶液应显两个完全分离的斑点。供试品溶液除主斑点外,所显杂质斑点个数不得超过1个,其颜色与对照溶液的主斑点比较,不得更深(05%)。

577 干燥失重

取本品,在105℃干燥3小时,减失重量不得过02%(2010年版药典二部附录Ⅷ L)。

578 炽灼残渣

不得过01%(2010年版药典二部附录Ⅷ N)。

579 铁盐

取本品150g,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅷ G),与标准铁溶液15ml制成的对照液比较,不得更深(0001%)。

5710 重金属

取本品20g,加水23ml溶解,加醋酸盐缓冲液(pH 35)2ml,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅷ H 第一法),含重金属不得过百万分之十。

5711 砷盐

取本品20g,加水23ml溶解后,加盐酸5ml,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅷ J 第一法),应符合规定(00001%)。

5712 细菌内毒素

取本品,依法检查(2010年版药典二部附录Ⅺ E),每1g甘氨酸中含内毒素的量应小于20EU(供注射用)。

58 含量测定

取本品约70mg,精密称定,加无水甲酸15ml使溶解,加冰醋酸50ml,照电位滴定法(2010年版药典二部附录Ⅶ A),用高氯酸滴定液(01mol/L)滴定,并将滴定的结果用空白试验校正。每1ml高氯酸滴定液(01mol/L)相当于7507mg的C2H5NO2。

59 类别

药用辅料,助溶剂、抗氧增效剂、pH调节剂和蛋白保护剂等。

510 贮藏

遮光,密封保存。

511 版本

人体必需氨基酸9种:亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、组氨酸

氨基酸的生理功能

氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分,对生命活动发挥着举足轻重的作用。

某些氨基酸除可形成蛋白质外,还参与一些特殊的代谢反应,表现出某些重要特性。

(1) 赖氨酸

赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低,且在加工过程中易被破坏而缺乏,故称为第一限制性氨基酸。

赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分,而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸,可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌,提高胃液分泌功效,起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累,加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸,会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血,致使中枢神经受阻、发育不良。

赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物,治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象,还可与酸性药物(如水杨酸等)生成盐来减轻不良反应,与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。

单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因,而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明,补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。

长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸,而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。

(2) 蛋氨酸

蛋氨酸是含硫必需氨基酸,与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时,会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象,最后导致肝坏死或纤维化。

蛋氨酸还可利用其所带的甲基,对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此,蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病,也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。

(3) 色氨酸

色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺,而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用,并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时,表现出异常的行为,出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外,5–羟色胺有很强的血管收缩作用,可存在于许多组织,包括血小板和肠粘膜细胞中,受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。

(4) 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸

缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸,同时都是必需氨基酸。当缬氨酸不足时,大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱,共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织,发现有红核细胞变性现象,晚期肝硬化病人因肝功能损害,易形成高胰岛素血症,致使血中支链氨基酸减少,支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的30~35降至10~15,故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外,它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。

亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症,也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血,在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。

苏氨酸是必需氨基酸之一,参与脂肪代谢,缺乏苏氨酸时出现肝脂肪病变。

(5) 天冬氨酸、天冬酰胺

天冬氨酸通过脱氨生成草酰乙酸而促进三羧酸循环,故是三羧酸循环中的重要成分。天冬氨酸也与鸟氨酸循环密切相关,担负着使血液中的氨转变为尿素排泄出去的部分工作。同时,天冬氨酸还是合成乳清酸等核酸前体物质的原料。

通常将天冬氨酸制成钙、镁、钾或铁等的盐类后使用。因为这些金属在与天冬氨酸结合后,能通过主动运输途径透过细胞膜进入细胞内发挥作用。天冬氨酸钾盐与镁盐的混合物,主要用于消除疲劳,临床上用来治疗心脏病、肝病、糖尿病等疾病。天冬氨酸钾盐可用于治疗低钾症,铁盐可治疗贫血。

不同癌细胞的增殖需要消耗大量某种特定的氨基酸。寻找这种氨基酸的类似物――代谢拮抗剂,被认为是治疗癌症的一种有效手段。天冬酰胺酶能阻止需要天冬酰胺的癌细胞(白血病)的增殖。天冬酰胺的类似物S–氨甲酰基–半胱氨酸经动物试验对抗白血病有明显的效果。目前已试制的氨基酸类抗癌物有10多种,如N–乙酰–L–苯丙氨酸、N–乙酰–L–缬氨酸等,其中有的对癌细胞的抑制率可高达95%以上。

(6) 胱氨酸、半胱氨酸

胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸,可降低人体对蛋氨酸的需要量。胱氨酸是形成皮肤不可缺少的物质,能加速烧伤伤口的康复及放射性损伤的化学保护,刺激红、白细胞的增加。

半胱氨酸所带的巯基(-SH)具有许多生理作用,可缓解有毒物或有毒药物(酚、苯、萘、氰离子)的中毒程度,对放射线也有防治效果。半胱氨酸的衍生物N–乙酰–L–半胱氨酸,由于巯基的作用,具有降低粘度的效果,可作为粘液溶解剂,用于防治支气管炎等咳痰的排出困难。此外,半胱氨酸能促进毛发的生长,可用于治疗秃发症。其他衍生物,如L–半胱氨酸甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎、鼻粘膜渗出性发炎等。

(7) 甘氨酸

甘氨酸是最简单的氨基酸,它可由丝氨酸失去一个碳而生成。甘氨酸参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙醛酸的合成,乙醛酸因其氧化产生草酸而促使遗传病草酸尿的发生。此外,甘氨酸可与种类繁多的物质结合,使之由胆汁或尿中排出。此外,甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源,改进氨基酸注射液在体内的耐受性。将甘氨酸与谷氨酸、丙氨酸一起使用,对防治前列腺肥大并发症、排尿障碍、频尿、残尿等症状颇有效果。

(8) 组氨酸

组氨酸对成人为非必需氨酸,但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸,氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加,肾原性贫血减轻,所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨基酸。

组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物,促进铁的吸收,因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度,缓和胃肠手术的疼痛,减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感,抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂,对过敏性疾病,如哮喘等也有功效。此外,组氨酸可扩张血管,降低血压,临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少,使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。

在组氨酸脱羧酶的作用下,组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用,并与多种变态反应及发炎有关。此外,组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。

(9) 谷氨酸

谷氨酸、天冬氨酸具有兴奋性递质作用,它们是哺乳动物中枢神经系统中含量最高的氨基酸,其兴奋作用仅限于中枢。当谷氨酸含量达9%时,只要增加10–15mol的谷氨酸就可对皮层神经元产生兴奋性影响。因此,谷氨酸对改进和维持脑功能必不可少。

谷氨酸经谷氨酸脱羧酶的脱羧作用而形成γ–氨基丁酸,后者是存在于脑组织中的一种具有抑制中枢神经兴奋作用的物质,当γ–氨基丁酸含量降低时,会影响细胞代谢与细胞功能。

谷氨酸的多种衍生物,如二甲基氨乙醇乙酰谷氨酸,临床上用于治疗因大脑血管障碍而引起的运动障碍、记忆障碍和脑炎等。γ–氨基丁酸对记忆障碍、言语障碍、麻痹和高血压等有效,γ–氨基β–羟基丁酸对局部麻痹、记忆障碍、言语障碍、本能性肾性高血压、羊癫疯和精神发育迟缓等有效。

谷氨酸与天冬氨酸一样,也与三羧酸循环有密切的关系,可用于治疗肝昏迷等症。谷氨酸的酰胺衍生物――谷氨酰胺,对胃溃疡有明显的效果,其原因是谷氨酰胺的氨基转移到葡萄糖上,生成消化器粘膜上皮组织粘蛋白的组成成分葡萄糖胺。

(10) 丝氨酸、丙氨酸与脯氨酸

丝氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧淀与胆碱的前体,丙氨酸对体内蛋白质合成过程起重要作用,它在体内代谢时通过脱氨生成酮酸,按照葡萄糖代谢途径生成糖。脯氨酸分子中吡咯环在结构上与血红蛋白密切相关。羟脯氨酸是胶原的组成成分之一。体内脯氨酸、羟脯氨酸浓度不平衡会造成牙齿、骨骼中的软骨及韧带组织的韧性减弱。脯氨酸衍生物和利尿剂配合,具有抗高血压作用。

牛 磺 酸

牛磺酸是牛黄的组成成分。

牛磺酸普遍存在于动物乳汁、脑与心脏中,在肌肉中含量最高,以游离形式存在,不参与蛋白质代谢。植物中仅存在藻类,高等植物中尚未发现。体内牛磺酸是由半胱氨酸代谢而来的。

牛磺酸的缺乏会影响到生长、视力、心脏与脑的正常生长。

被细菌感染的病人,由于细菌的大量繁殖消耗了体内的牛磺酸,也会形成牛磺酸缺乏,发生眼底视网膜电流图的变化,而补充牛磺酸后会使眼底的病变好转由于人类只能有限地合成牛磺酸,因此膳食中的牛磺酸就显得非常重要。

奶制品中牛磺酸的含量很低。禽类中,黑色禽肉的牛磺酸含量要比白色肉的高。海产品与禽、畜类比较,以海产品中的牛磺酸含量最高,如牡蛎、蛤蜊与淡菜中牛磺酸可高达400mg/100g以上,同时加热烹调对其牛磺酸的含量没有什么影响。日常的各种食物,包括谷物、水果和蔬菜等,都不含牛磺酸。

精 氨 酸

(一) 精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分,具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸,可以增加肝脏中精氨酸酶的活性,有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以,精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。

精氨酸是一种双基氨基酸,对成人来说虽然不是必需氨基酸,但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下,如果缺乏精氨酸,机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高,甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶,精氨酸对其也是必需的,否则不能维持其正常的生长与发育。

精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用,它可促进胶原组织的合成,故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高,这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。

精氨酸的免疫调节功能,可防止胸腺的退化(尤其是受伤后的退化),补充精氨酸能增加胸腺的重量,促进胸腺中淋巴细胞的生长。

补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积,降低肿瘤的转移率,提高动物的活存时间与存活率。

在免疫系统中,除淋巴细胞外,吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后,可活化其酶系统,使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。

郑建仙博士,华南理工大学教授

氨基酸与人类健康

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质,是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位,与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能,是生物体内不可缺少的营养成分之一。

一、构成人体的基本物质,是生命的物质基础

1.构成人体的最基本物质之一

构成人体的最基本的物质,有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。

作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸,无疑是构成人体内最基本物质之一。

构成人体的氨基酸有20多种,它们是:色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、35二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中,在植物体内都能合成,而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的,必需由食物中提供,叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是:色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成,但其合成速度不能满足身体需要,有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍,而列为“半必需氨基酸”,因为它们在体内虽能合成,但其合成原料是必需氨基酸,而且胱氨酸可取代80%~90%的蛋氨酸,酪氨酸可替代70%~75%的苯丙氨酸,起到必需氨基酸的作用,上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类,是按其营养功能来划分的;如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”;按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸,大多数氨基酸属于中性。

2.生命代谢的物质基础

生命的产生、存在和消亡,无一不与蛋白质有关,正如恩格斯所说:“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降,发育迟缓,抵抗力减弱,贫血乏力,重者形成水肿,甚至危及生命。一旦失去了蛋白质,生命也就不复存在,故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说,它是生命的第一要素。

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响抗体代谢的正常进行,最后导致疾病。同样,如果人体内缺乏某些非必需氨基酸,会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要;胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少,血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之,氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。因此,氨基酸在人体中的存在,不仅提供了合成蛋白质的重要原料,而且对于促进生长,进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种,人体的正常生命代谢就会受到障碍,甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见,氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。

二、在食物营养中的地位和作用

人类为了生存必需摄取食物,以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能,以及生长发育、新陈代谢等生命活动,食物在体内经过消化、吸收、代谢,促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。

作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐(即矿物质,含常量元素和微量元素)、维生素、水和食物纤维,也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能,但在代谢过程中又密切联系,共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系,保持内在环境的相对恒定,并完成内外环境的统一与平衡。

氨基酸在这些营养素中起什么作用呢?

1.蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的

作为机体内第一营养要素的蛋白质,它在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用,而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收,而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后,在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官,任其选用,合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下,氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计,每百毫升血浆中含量为4~6毫克,每百毫升血球中含量为65~96毫克。饱餐蛋白质后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暂时升高,经过6~7小时后,含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡,以血液氨基酸为其平衡枢纽,肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此,食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

2.起氮平衡作用

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时,摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内,突然增减食入量时,机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质,超出机体调节能力,平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质,体内组织蛋白依然分解,持续出现负氮平衡,如不及时采取措施纠正,终将导致抗体死亡。

3.转变为糖或脂肪

氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸,随着不同特性,循糖或脂的代谢途径进行代谢。a-酮酸可再合成新的氨基酸,或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。

4.参与构成酶、激素、部分维生素

酶的化学本质是蛋白质(氨基酸分子构成),如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物,如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

5.人体必需氨基酸的需要量

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%,——37%。

三、在医疗中的应用

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种,其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病,主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。

四、与衰老的关系

老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说,老年人比青壮年需要蛋白质数量多,而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质, 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的,这样优质蛋白,延年益寿。

更新1:

对身体好吗

甘氨酸 [编辑首段] ,自由的百科全书 跳转到: 导航

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Glycine 三字母简写 Gly 单字母简写 G 分子式 C2H5NO2 摩尔质量 7507 g/mol 熔点 535 K (分解) 密度 1067×103 kg/m3 pKa1 234 (-COOH) pKa2 960 (-NH3+) pI 597 蛋白质中出现几率 72% Δc HmO -9811 kJ/mol Δf HmO -5286 kJ/mol CAS号 56-40-6 SMILES NCC(=O)O 若非注明,所有数据都依从国际单位制,以及来自标准状况的条件。 甘氨酸(缩写为G)是20个胺基酸中最简单的一个,是一个非极性的胺基酸。甘氨酸的侧键是一个氢原子。由于其α碳还有一个氢原子,甘氨酸不是旋光异构的。 由于甘氨酸的侧键非常小,它可以占据其它胺基酸无法占据的空间,比如作为胶原螺旋内的胺基酸。 在一些蛋白质中(比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白)它随着进化的演变变化相当小,因为假如一个比较大的胺基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸,胶原蛋白是一个重要的例外,它含三分之一的甘氨酸。 目录 [隐藏] 1 特性 2 合成 3 生理作用 4 太空中 [编辑] 特性 甘氨酸的水溶性非常好,20℃时每立升水中可以溶解225克甘氨酸。 [编辑] 合成 甲醛、氰化氢和水可以合成甘氨酸: [编辑] 生理作用 在中枢神经系统,尤其是在脊椎里,甘氨酸是一个神经递质的抑制剂。假如甘氨酸接受器被激活,氯离子通过离子接受器进入神经细胞导致抑制性突触后电位。马钱子碱是这些离子接受器的拮抗物。在鼠体内其LD50指标为096毫克/千克体重,死因是超兴奋性。在中枢神经系统中甘氨酸与谷氨酸同是激动剂。 生物可以在细胞内自己合成甘氨酸。 [编辑] 太空中 1994年伊利诺大学的一个天文学家组称他们在太空中发现了甘氨酸分子。但后来的分析发现这个发现无法证实。2003年国立台湾师范大学的管一政与Steve Charnley使用无线电望远镜在三个星际物质中发现了27条甘氨酸的光谱。电脑模拟和实验室里的试验证明含简单有机分子的冰可能可以在紫外线的照射下形成甘氨酸。 2004年10月的详细研究证明在所提到的三个星际物质中无法找到甘氨酸的迹象。 假如的确能够在太空中找到甘氨酸的话并不说明地球以外的确有生命,但它说明在星际物质中可以形成胺基酸,它也可以作为有生源说的一个间接支持。 检 • 论 • 编 • 历主要生物化学物质种类 肽 | 胺基酸 | 核酸 | 糖类 | 脂类 | 萜类 | 类胡萝卜素 | 四吡咯 | 辅因子 | 类固醇 | 类黄酮 | 生物碱 | 聚酮 | 配糖类 Analogues of nucleic acids: 常见胺基酸 Analogues of nucleic acids: 脂肪族: 缬氨酸 Val | 异亮氨酸 Ile | 亮氨酸 Leu | 蛋氨酸 Met | 丙氨酸 Ala | 脯氨酸 Pro | 甘氨酸 Gly 芳香族: 苯丙氨酸 Phe | 酪氨酸 Tyr | 色氨酸 Trp | 组氨酸 His | 吡咯赖氨酸 Pyl 极性不带电: 天冬酰胺 Asn | 谷氨酰胺 Gln | 丝氨酸 Ser | 苏氨酸 Thr 带正电(pKa): 赖氨酸 Lys (≈108) | 精氨酸 Arg (≈125) | 组氨酸 His (≈61) 带负电(pKa): 天冬氨酸 Asp (≈39) | 谷氨酸 Glu (≈41) | 半胱氨酸 Cys (≈83) | 酪氨酸 Tyr (≈101) | 硒半胱氨酸 Sec 必需胺基酸 | 蛋白质 | 肽 | 遗传密码 一级结构→ 取自"zh /w/indextitle=%E7%94%98%E6%B0%A8%E9%85%B8&variant=zh-" 3个分类: 已有表格的化学物质 | 胺基酸 | 神经递质

甘氨酸(缩写为G)是20个胺基酸中最简单的一个,是一个非极性的胺基酸。甘氨酸的侧键是一个氢原子。由于其α碳还有一个氢原子,甘氨酸不是旋光异构的。 由于甘氨酸的侧键非常小,它可以占据其它胺基酸无法占据的空间,比如作为胶原螺旋内的胺基酸。 在一些蛋白质中(比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白)它随着进化的演变变化相当小,因为假如一个比较大的胺基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸,胶原蛋白是一个重要的例外,它含三分之一的甘氨酸。 甘氨酸的水溶性非常好,20℃时每立升水中可以溶解225克甘氨酸。 甲醛、氰化氢和水可以合成甘氨酸: 参考:uploadwikimedia/math/a/5/4/a546867f29b85b38b8cc0200ee0b3357 在中枢神经系统,尤其是在脊椎里,甘氨酸是一个神经递质的抑制剂。假如甘氨酸接受器被激活,氯离子通过离子接受器进入神经细胞导致抑制性突触后电位。马钱子碱是这些离子接受器的拮抗物。在鼠体内其LD50指标为096毫克/千克体重,死因是超兴奋性。在中枢神经系统中甘氨酸与谷氨酸同是激动剂。 生物可以在细胞内自己合成甘氨酸。 1994年伊利诺大学的一个天文学家组称他们在太空中发现了甘氨酸分子。但后来的分析发现这个发现无法证实。2003年国立台湾师范大学的管一政与Steve Charnley使用无线电望远镜在三个星际物质中发现了27条甘氨酸的光谱。电脑模拟和实验室里的试验证明含简单有机分子的冰可能可以在紫外线的照射下形成甘氨酸。 2004年10月的详细研究证明在所提到的三个星际物质中无法找到甘氨酸的迹象。 假如的确能够在太空中找到甘氨酸的话并不说明地球以外的确有生命,但它说明在星际物质中可以形成胺基酸,它也可以作为有生源说的一个间接支持。

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