结合酶的性质

结合酶是指，在酶的组成部分中，不仅含有由氨基酸组成的蛋白质成分，还含有非蛋白质成分。其中，蛋白质成分成为酶蛋白，非蛋白质部分成为辅助因子。 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶。全酶才能起催化作用。

一、性质不同

1、辅酶：一大类有机辅助因子的总称，对于酶的氧化还原、基团转移和异构反应的必须因子。

2、酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。

二、作用不同

1、辅酶作用：

（1）抗心肌缺血作用。

（2）增加心输出量和降低外周阻力有助于抗心力衰竭效果。醛固酮的合成和分泌可抑制和干扰其对肾小管的作用。

（3）抗心律失常作用。

（4）降低外周血管阻力。

（5）能激活人体细胞营养和细胞能量，提高人体免疫力，增强抗氧化能力，延缓衰老，增强人体活力。此外，还有抗阿霉素的心脏毒性和肝脏保护作用。

2、酶作用：

（1）催化作用

酶是一类生物催化剂，在代谢、营养和能量转化等许多催化过程中起主导作用。大多数与生命过程密切相关的反应都是酶促反应。

（2）催化机理

酶的催化机理与一般化学催化剂基本相同。它还与反应物（酶底物）结合形成复合物。降低反应能可以提高反应速度。在恒温条件下，化学反应体系中各反应物分子的能量相差很大，但平均值较低。这是反应的初始状态。

扩展资料：

按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两类。单纯酶分子中，只有氨基酸残基构成一个肽链。除了由多肽链组成的蛋白质外，结合酶还含有非蛋白质成分，如金属离子、铁卟啉或含有B族维生素的小分子有机化合物。

结合酶的蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。它们一起形成全酶。只有整个酶具有催化活性，如果它们被分离，酶的活性就会消失。

-酶

-辅酶

分类: 教育/科学 >> 职业教育 >> 自考

解析:

酶是生物体内多数反应的催化剂

酶是一种生物催化剂,它能改变化学反应的速度

酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应

定义

酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

酶的活力

酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酶的催化

酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。

有习惯命名和国际系统命名两种方法。习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。

催化机理 酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？有4种主要因素使酶加速化学反应。

酶催化效率的促进因素

酶活测定

初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。

催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。

双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

酶活调节

竞争性抑制作用（petitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而

υmax不变。

非竞争性抑制作用（nonpetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

反竞争性抑制作用（unpetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

mei

酶

enzyme；

酶

méi

很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)

酶

méi ㄇㄟˊ

一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。

所有的酶都含有C、H、O、N这四种元素。

酶：

酶(enzyme)指的是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

酶的作用是一类极为重要的生物催化剂(biocatalyst)。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学(enzymology)这一学科。

酶的化学组成：

按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme)。

只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。

辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用；另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。

有单纯酶和结合酶两种。单纯酶只含蛋白质，不含其它物质，其催化活性仅由蛋白质的结构决定。结合酶则由单纯蛋白质和辅基组成，辅基是结合酶催化活性中不可缺少的部分。

根据催化反应的类型，可以把酶分成六大类：(1)氧化还原酶——如细胞色素氧化酶、乳酸脱氢酶、氨基酸氧化酶。(2)水解酶——如胃蛋白酶、淀粉酶、蔗糖酶、脂肪酶等。(3)转移酶——如转氨酶等。(4)裂解酶——如碳酸酐酶等。(5)异构酶—如磷酸葡萄糖异构酶等。(6)合成酶——如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。