酶的化学本质 的化学本质是蛋白质。具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成的,不含任何其他物质,如胃蛋白酶。结合蛋白质类的酶是由简单蛋白质与辅基组成的,如乳酸脱氢酶、转氨酶。组成酶的简单蛋白质部分叫做酶蛋白或主酶,辅基部分叫做辅酶。一般是主酶与辅酶相结合,成为全酶,才能起到酶的作用。蛋白质所具有的理化性质,酶都具有。
组成酶的基本组成单位是氨基酸或核苷酸。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质,还有非蛋白成分,如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme),非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor),两者一起组成全酶(holoenzyme);只有全酶才有催化活性,如果两者分开则酶活力消失。
非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group),用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开。
反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme),可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类,一类是金属离子,且常为辅基,起传递电子的作用;另一类是小分子有机化合物,主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。
扩展资料
根据酶所催化的反应性质的不同,将酶分成六大类:
1、氧化还原酶类(oxidoreductase)促进底物进行氧化还原反应的酶类,是一类催化氧化还原反应的酶,可分为氧化酶和还原酶两类。
2、转移酶类(transferases)催化底物之间进行某些基团(如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等)的转移或交换的酶类。例如,甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
3、水解酶类(hydrolases )催化底物发生水解反应的酶类。例如,淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
4、裂合酶类(lyases)催化从底物(非水解)移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如,脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。
许多裂合酶催化逆反应,使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。
5、异构酶类(isomerases)催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如,异构酶、表构酶、消旋酶等。
6、合成酶类(ligase)催化两分子底物合成为一分子化合物,同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如,谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸:tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。
-酶
1、全酶=酶蛋白+辅因子
2、辅因子主要指金属离子、辅酶和辅基。
3、具有催化活性的全酶,包括所有酶蛋白、必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。
4、全酶是具有催化活性的酶,包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性,只有全酶才具有催化作用。
酶是生物体内多数反应的催化剂
酶是一种生物催化剂,它能改变化学反应的速度
酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应
定义
酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。
酶的活力
酶活力单位(U,active unit):酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25oC,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能(activation energy):将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酶的催化
酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用。
共价催化(covalent catalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应(proximity effect):非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位,使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果,这将导致更频繁地形成过度态。
分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类,再分成若干亚类和亚亚类。
有习惯命名和国际系统命名两种方法。习惯命名法不特别精确,但较简便,像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶;给催化水解作用的酶命名时略去反应类型,如水解蛋白质的酶叫蛋白酶,水解淀粉的酶叫淀粉酶;有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别,如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。
催化机理 酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同,也是先和反应物(酶的底物)结合成络合物,通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度,在恒定温度下,化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大,但其平均值较低,这是反应的初态。S(底物)→P(产物)这个反应之所以能够进行,是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化(过渡态)分子,活化分子越多,反应速度越快。在特定温度时,化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量(千卡)。酶(E)的作用是:与S暂时结合形成一个新化合物ES,ES的活化状态(过渡态)比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P,同时释放E。E可与另外的S分子结合,再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能,使在单位时间内有更多的分子进行反应,反应速度得以加快。如没有催化剂存在时,过氧化氢分解为水和氧的反应(2H2O2→2H2O+O2)需要的活化能为每摩尔18千卡(1千卡=4187焦耳),用过氧化氢酶催化此反应时,只需要活化能每摩尔2千卡,反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件(细胞内条件)都很温和,为什么会有巨大的催化活性?有4种主要因素使酶加速化学反应。
酶催化效率的促进因素
酶活测定
初速度(initial velocity):酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计。
米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数(Michaelis constant):对于一个给定的反应,异至酶促反应的起始速度(υ0)达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度。
催化常数(catalytic number)(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数,是在底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(υmax/[E]total)。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量(摩[尔])。
双倒数作图(double-reciprocal plot):那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数(1/V)对底物度的倒数(1/LSF)的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
酶活调节
竞争性抑制作用(competitive inhibition):通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而
υmax不变。
非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition): 抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition): 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
mei
酶
enzyme;
酶
méi
很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酶
méi ㄇㄟˊ
一种有机的胶状物质,由蛋白质组成,对于生物化学变化起催化作用,发酵就是靠它的作用:~原。
酶:指具有生物催化功能的高分子物质。
酶的组成:
酶大多是蛋白质,但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质,有一些被称为核酶的RNA分子也具有催化功能。所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。
各自生理功能:
氧化还原酶类:促进底物进行氧化还原反应;
转移酶类:催化底物之间进行某些基团(如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等)的转移或交换;
水解酶类:催化底物发生水解反应;
裂合酶类:催化从底物(非水解)移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应;
异构酶类:催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化;
合成酶类:催化两分子底物合成为一分子化合物,同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能。
酶的分类:
按反应性质:氧化还原酶类,转移酶类,水解酶类,裂合酶类,异构酶类,合成酶类;
按存在形式:前体酶原,同工酶,别构酶,修饰酶,多酶复合体与多酶体系,多功能酶。
酶有些有,有些没有无机盐。
按酶的化学组成
单纯蛋白质
属于单纯蛋白质的酶类,除了蛋白质外,不含其他物质,如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等
缀合蛋白质
属于缀合蛋白质的酶类,除了蛋白质外,还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子,前者称为脱辅酶,后者称为辅因子,脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶,即全酶=脱辅酶+辅因子。
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