酶的组成成分有没有无机盐

酶有些有，有些没有无机盐。

按酶的化学组成

单纯蛋白质

属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等

缀合蛋白质

属于缀合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子，脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。

分类: 教育/科学 >> 职业教育 >> 自考

解析:

酶是生物体内多数反应的催化剂

酶是一种生物催化剂,它能改变化学反应的速度

酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应

定义

酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

酶的活力

酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

酶的催化

酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。

有习惯命名和国际系统命名两种方法。习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。

催化机理 酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？有4种主要因素使酶加速化学反应。

酶催化效率的促进因素

酶活测定

初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。

催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。

双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

酶活调节

竞争性抑制作用（petitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而

υmax不变。

非竞争性抑制作用（nonpetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

反竞争性抑制作用（unpetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

mei

酶

enzyme；

酶

méi

很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)

酶

méi ㄇㄟˊ

一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。

生物酶指的是哪种类型的酶

酶是什么

酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，绝大多数为蛋白质，极少部分为核酸(RNA)。酶种类很多，人体内有约2000种。

酶和其他催化剂的区别

(1)作用条件温和，用其他催化剂将淀粉水解为葡萄糖，可能需要耐受245~294千帕的压力、100℃以上的高温，而用酶做催化剂只需要在常温常压条件下即可完成。

(2)催化高效性，在很多反应中，生物催化剂可比一般催化剂的速度高100万倍~10万亿倍。

(3)专一性强，底物指被酶所催化的物质，酶对底物具有专一性，例如麦芽糖酶只能分解麦芽糖而不能分解其它物质。

酶的结构特性

酶蛋白与其它蛋白质的不同之处在于酶都具有活性中心。酶可分为四级结构：一级结构是氨基酸的排列顺序;二级结构是肽链的平面空间构象;三级结构是肽链的立体空间构象四级结构是肽链以非共价键相互结合成为完整的蛋白质分子。真正起决定作用的是酶的一级结构，它的改变将改变酶的性质(失活或变性)。酶的作用机理酶与一般催化剂不同在于酶参与酶促反应的全过程。在反应过程中，酶与底物相互作用，首先结合成不稳定的中间复合物，然后再分解为酶和产物，改变了反应的途径。

当特定的底物接近于“合适”的酶时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的改变，使酶的活性部位有关的各个基因，达到正确的“排列”和“定向”，这样使酶的催化基团能够合适的处在底物被作用的地方。与底物楔合而形成中间复合物，进行反应。当反应结束，产物从酶分子上脱落下来后，酶的活性中心又恢复成原来的构象。

酶的安全性

酶在我们的日常生活中无处不在，我们的食品中就可能含有大量的天然酶，如最近流行的日本酵素，它的主要有效成分就是酶，目前很多药品、保健品、食品，以及市面上渐渐开始流行起来的部分清洗液中都含有酶，早在100年前就有含酶洗涤剂，并在1971年，加酶洗涤剂的安全性被美国食品药品管理局(FDA)以及在英国召开的国际会议所确认。现在，为了保证含酶产品(酶制剂产品)的安全性，国家政府机构和世界卫生组织均对含酶产品(酶制剂产品)有非常详细的规定。

(1)凡从动、植物可食部位的组织制取的，以及使用传统食品加工用菌种生产的酶制剂可作为食品对待，不需进行毒理实验。例如，来自小牛、羊的凝乳酶，以及来自木瓜的木瓜蛋白酶均认为是安全的;来自酵母、乳杆菌(Vactobacillus)、黑曲霉(Aspergilius niger)的酶也认为是安全的。

(2)凡由非致病微生物生产的酶需做短期毒性实验。其中由枯草杆菌(Bacillussubtilis)得来的酶一般认为是安全的。

(3)对于由非常见微生物制取的酶，需做广泛毒性实验。拥有国家生产许可证及检测报告的酶制剂产品，一般都是有安全保障的。

酶的应用领域

目前，酶已经被食品（食品添加剂）、医药（清洗手术器械）、农业（肥料）、能源、家庭清洗（芭格美生物酶清洗液）等领域使用，相信在不久的将来，酶将融入到我们日常生活的方方面面。生物酶清洗液能有效分解油污，没有任何化学添加，在清理掉污渍后能分解污渍安全环保，真正的做到了洗护合一。

冻干即冷冻干燥，冷冻干燥就是把含有大量水分的物质,预先进行降温冻结成固体,然后在真空的条件下使水蒸汽直接升华出来,而物质本身剩留在冻结时的冰架中,因此它干燥后体积不变,疏松多孔。11冷冻干燥的特点:一、冷冻干燥在低温下进行,因此对于许多热敏性的物质特别适用。如蛋白质、微生物之类不会发生变性或失去生物活力。食品的营养成分和风味损失很少,可以最大限度地保留原有的成分、味道、色泽和芳香。因此在医药、食品、植物学等方面得到广泛地应用。二、在低温下干燥时,物质中的一些挥发性成分损失很小,适合一些化学产品,药品和食品干燥。三、在冷冻干燥过程中,微生物的生长和酶的作用无法进行,因此能保持原来的性状。四、由于在冻结的状态下进行干燥,因此体积几乎不变,保持了原来的结构,不会发生浓缩现象。

酶 指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢

冻干酶粉 即应用冷冻干燥的方法制作的酶粉

（1）由于稀蛋清和淀粉酶溶液的本质是蛋白质，蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而葡萄糖和淀粉属于糖类，不能与双缩脲试剂发生显色反应，所以可以用双缩脲试剂将4种溶液分为两组．

（2）葡萄糖属于还原糖，可与斐林试剂鉴定，而淀粉不能，可以用斐林试剂区分葡萄糖溶液和淀粉溶液．

（3）淀粉酶能将淀粉分解为麦芽糖，麦芽糖属于还原糖，所以加入淀粉后，用斐林试剂鉴定后出现砖红色沉淀的则为淀粉酶．所以可以将淀粉溶液分别与发生显色反应的两种溶液混合，一段时间后，用斐林试剂分别处理上述两种混合液，观察到无颜色变化的溶液时稀蛋清溶液，出现砖红色的是淀粉酶溶液．

故答案为：

（1）双缩脲试剂 稀蛋清 淀粉酶 葡萄糖 淀粉

（2）斐林试剂

（3）将淀粉溶液分别与发生显色反应的两种溶液混合，一段时间后，用斐林试剂分别处理上述两种混合液，观察到无颜色变化的溶液时稀蛋清溶液，出现砖红色的是淀粉酶溶液

洗衣粉的主要成分是十二烷基苯磺酸钠，具有很好的去污作用，使用又很方便，所以深受人们喜爱。现在市场上的很多洗衣粉都添加了一些新的成分，具有了更多更强的洗涤功能。这些主要成分主要包括表面活性剂、助洗剂、稳定剂、分散剂、增白剂、香精和酶等。

以下是洗衣粉的原料和用量，希望对你有所帮助，可别造假冒伪劣产品出来哦~~

LAS(对十二烷基苯磺酸钠)： 20

AS： 10

硫酸钠： 30

碳酸钠： 7

硅酸钠： 5

STPP(三聚磷酸钠)： 25

复合酶： 2

CMC(羧甲基纤维素)： 1

增白剂： ≈01

色素、香精：≈01

合成洗衣粉