构成膜攻击复合物(mac)的补体成分是

膜攻击复合物（MAC）是补体激活过程的最终产物，由多个成分组成。补体是一系列蛋白质，在激活时形成MAC，其中构成MAC的成分的物质如下：

1 C5b：C5补体成分在激活后会裂解出C5b的结构，C5b后继续参与MAC的形成。

2 C6：C6补体成分与C5b相结合，形成C5b6复合物，为MAC的形成提供了基础。

3 C7：C7补体成分在C5b6复合物上结合，形成了C5b67复合物，进一步促进MAC形成。

4 C8：C8补体成分也结合在C5b67复合物上，形成C5b678复合物，成为MAC形成的重要组成部分。

5 C9：多个C9补体成分结合在C5b678复合物上，形成多个气孔，其中的空间充满了水分和离子，最终形成MAC，破坏靶细胞膜。

膜攻击复合物（MAC）的重要性：

膜攻击复合物（MAC）是免疫系统在攻击病原体和其他异常细胞时的一种重要机制。MAC是补体激活过程的最终产物，由C5b、C6、C7、C8和C9等多个成分组成。

MAC能够识别和破坏所有类型的病原体，包括细菌、病毒、真菌和寄生虫等。此外，MAC还可以攻击体内产生的癌变细胞、病变细胞、进入体内的异细胞和损伤细胞等，保证了机体的免疫效应。

除了直接攻击细胞外，MAC还可以提示细胞凋亡、清除自身分泌物和保护自身免受流行病毒、破骨细菌等微生物的感染等功能。

补体系统两条激活途径中，涉及到14个补体蛋白（C1-9，及B、D、P因子）的参与。 由于分子遗传学和分子克隆技术的应用，已阐明许多补体分子的结构、功能、生物合成及遗传特征，从而大促进了人们对补体系统激活过程机理的认识和对各个补体分子功能的深入了解。 C1是经典激活途径中的起始成分。它是由1个分子的C1q和2个分子的C1r及2个分子的Cls借Ca2 连接而成的大分子复合物。分子量约为750kDa。其中C1q为具有识别作用的亚单位，C1r和C1s为具有催化作用的亚单位。 （一）C1q

C1q为各种补体分子中分子量最大（410kDa）的γ球蛋白。其分子结构较特殊和复杂，由A、B、C三种不同类型的肽链所组成。其中A、B、C链各6条，共18条。A、B、C三种肽链的分子量不尽相同，分别为24、23和22kDa，各含有222-226个氨基酸残基，且彼此同源。每条肽链由含半胱氨酸残基的一个短的N末端区所组成，接着为一段81个氨基酸的胶原序列（即重复的三股序列Gly-X-Y，Y处通常为羟脯氨酸或赖氨酸残基）。该序列的其余部分为非胶原性的。A、B链间及两条C链间各有一个二硫键相连接。18条肽链中每三条不同的肽链组成一条三股螺旋，故共有6条这样的结构。每条螺旋的肽链均由丝状胶原样成分组成。在6条螺旋结构C端由于氨基酸序列的随机卷曲而形成6个花蕾状的球形头部，呈花朵形展开。在近N端约为1/2全长的螺旋结构呈束状并平行排列，其N末端为C1q的尾部。

C1q的胶原样区有结合C1r和C1s的部位。并证实聚合的C1q刺激B细胞增强其产生Ig的作用，也是通过其尾部而完成的。C1q的关部含有能识别IgFc片段上补体结合部位的位点（C1q与C1q-R相互作用），且由于6个球形头部呈花朵形展开，更增加了其与Ig接触的机会。C1q同1个分子的IgM结合即可被活化，但至少需同两个IgG分子结合才能被活化，而且两个IgG分子在细胞膜上的距离不得少于700nm。C1q对人4种IgG亚类的结合亲和力依次为：IgG3>IgG1>IgG2>IgG4。

Reid等已对C1q分子的A、B链做了部分氨基酸分析，并完成了A、B链的cDNA克隆及序列分析。因此，C1q分子的大部分一级结构已经明确。编码C1qA、B、C三条肽链的基因均定位于人的第1号染色体的短臂341-361区。

（二）C1r和C1s

Clr和Cls均为单一多肽链分子，又都是丝氨酸蛋白酶（原）。Clr和Cls多肽链均由接近700个氨基酸所组成。位于C末端的约250个氨基酸为丝氨酸蛋白酶区，与胰蛋白酶和糜蛋白酶同源。同大多数补体蛋白一样，它们都是镶嵌（mosaic）蛋白，即由不同氨基酸组成的固定基序组合而成，并且很可能代表独立的折叠功能区或结构功能域（module）。

两个分子的Clr和同等分了的Cls借Ca2 连接成扭曲的“8”字形，盘架于C1q近头部的6条螺旋结构间。Clr和Cls的分子量条螺旋结构间。Clr和Cls的分子量均为85kDa。它们激活后，在分子内的精氨酸与亮氨酸残基间断裂，形成分子量分别为57kDa和28kDa的A、B两个片段，但链间仍以二硫键相连接，故整个分子并末分离。在B片段上含有丝氨酸蛋白酶活性点，为其催化英勇区。A片段上有Clr和Cls相互反应的的功能区。反应功能区朝向中心，催化功能区位于外侧。在一般C1INH与C1r结合着，而一旦有免疫复合物结合到Clq时，C1INH的抑制作用即行移除，并通过C1q的胶原性柄将其头部的移动传递到其核心区，并从此处再传递到与其相连接的C1r，诱导C1r构象改变并裂解活化。活化的C1r（C1r），再作用于C1s使之成为活化型C1s（C1s）。

C1r和C1s的cDNA克隆均已成功，并进行了全部序列分析。编码C1r的基因定位于人的第12号染色体短臂13-ter，与编码C1s的基因相连。 C3处于两条激活途径的汇合点，在补体系统活化过程中起着枢纽作用，并为替代途径激活的关键分子。C3的α、β两条肽链组成，之间以二硫键相连结，分子量为195kDa，其中α链为115kDa，β链为75kDa。其在血清中的含量高于其它补体分子，约为055-12mg/ml。同C4分子一样，C3分子的α链在半胱氨酸和谷氨酸残基之间也有一个内硫酯键（Cys-S-CO-Glu）。此环状结构水解后，可形成一个转移性结合点，认为这是C3b由液相结合到固相上的结构条件，也是C3以缓慢的速率水解导致其构象改变出现能与B因子具有亲和力的“变构”C3b的分子基础。当C3转化酶从C3α链N端一个精氨酸-丝氨酸键（第77-78位）外将C3裂解后，可产生一个9kDa的小片段C3a（释放到液相中去），其余部分为C3b。同时，新生的C3bα`链内距N端5kDa的硫酯键断裂，在谷氨酰胺基上出现一个具有转酯作用的高度或多糖等分子中的羟基（R-OH）共价结合，形成新的酯键。同样，也可与靶细胞上的氨基形成酰键（-CONH-）。这样，新生的C3b便可结合于靶细胞表面，而其半胱氨酸则通过接受1个质子形成硫氢基（-SH），从而获得转移性。需要提及的是，上述形成的反应性酰基极不稳定，若在60秒内未同碳水化物发生转酯反应，则反应性酰基即与水分子反应形成羧基，从而使C3b失去共价结合的能力。一般细胞表面都有足够的糖类（常以糖蛋白、糖脂或多糖形式存在）因此新生C3b得以通过上述转酯作用而固定于细胞上（外来的或自身的）。通过上述转酯反应而获得结合活性的C3b可与c4b2a结合形成经典途径的C5转化酶（C4b2a3b），或与Bb结合形成替代途径的C3转化酶（C3bBb）和C5转化酶（C3bnBbC3b也可在H因子和I因子的作用下，变为无活性的C3bi，并再I因子裂解为C3dg和C3c。C3d可能是C3裂解的最终产物，只有在细菌或炎灶分解产物的作用下，才能裂解为C3d和C3c。还报道有C3e片段，可能来源于C3c。 C3各个裂解片段的生物学活性不一。C3a为过敏毒素，能直接作用于肥大细胞和嗜性粒细胞，使之释放组胺，引起血管扩张，通透性增加，平滑肌收缩及局部水肿。但其作用远较C5a弱。此外，C3a还具有使吞噬细胞定向移动以促进吞噬的趋化作用，以及抑制特异抗体反应、非特异性多克隆反应和抑制白细胞移动抑制因子（LIF）产生的作用。C3b的生物学活性烄广，概括起来有以下几个方面：（1）参与替代途径中两种C3转化酶[起始C3转化酶（C3bB）和放大C3转化酶（C3bBb），以及两条途径中两种C5转化酶（C4b2a3b和C3bnBb）的形成；（2）启动替代激活途径中的正反馈放大回路；（3）调理促进吞噬及免疫粘连作用；（4）参与免疫调节，如作为B细胞活化的非特异性刺激信号，作为B细胞的致有丝分裂原促进B细胞增殖，与抗体协同增强ADCC作用和刺激单核细胞释放前列腺素E（PGE），嵌入抗原、抗体复合物的网格结构中，使二者的结合键断裂从而是产生对可溶性免疫复合物的溶解作用等。C3bi具有促进吞噬和与抗体协同增强ADCC反应的作用。C3c和C3dg可的抑制抗原、有丝分裂原或同种异型抗原诱导的T细胞增殖，C3e则可引起白细胞增多。

人的C3基因定位于第19号染色体，有两种常见的同种型C3S和C3F。此外还有十余种少见型及罕见型，其中C3F与肾小球毛细血管性肾炎和部分脂质性营养不良有关。C3遗传性缺陷少见，但如发生缺陷，则易引起反复化脓性和革兰氏阴性菌的感染。 C4是经典激活途径中第二个被活化的补体成分，分子量约为210kDa，由α（90kDa）、β（78kDa）及γ（33kDa）三条肽链借二硫键连接组成C4的分子结构较为特殊，其α链中含有一个在半胱氨酸和谷氨酸残其间形成的内硫酯键。α链的N端有C1s丝氨酸蛋白酶的作用点。当C1s将C4α链的精氨酸-丙氨酸键（76-77位）裂解后，形成大小不等的两个片段。小片段C4a（86kDa）释放入液相中，其为一弱的过敏毒素，具有激酞样作用，可诱导肥大细胞释放组胺，增加血管的通透性引起局部渗出性炎症，但其活性不到C3a或C5a的1%。大的片段C4b其α`链的内硫酯键被水解，并暴露出一个自由的硫氢基和一个谷氨酰胺残基的高度反应性酰基，通过转酯反应而将C4b固定到膜固相上。但C4b只能在其产生处或附近部位结合，因高度反应性的酰基能迅速与H2O反应，生成稳定的无共价结合功能的羧基。 一个C1s丝氨酸蛋白酶可以裂解多个C4分子，但产生的C4b只有1/10能结合到膜固相上，而且其中也仅少数与C2结合。C4b的功能，除主要参与经典激活途径中C3转化酶（C4b2a）和C5转化酶（C4b2a3b）的形成进一步介导补体后续成分的级联反应外，还可通过与效应细胞膜上的CR1结合促进吞噬、调节补体活化，以及参与防止免疫复合物的沉积及中和病毒的作用。C4可能与免疫识别及维持免疫自稳功能也有关。

编码人C4的基因定位于第6号染色体的HLA-DR和HLA-B位点间一段基因组DNA上。C4由两个基因C4A和C4B所编码，因此血清中的C4分子也有两种类型即C4A和C4B，但二者具有高度同源性（仅有少数氨基酸不同）C4A和C4B的cDNA克隆均已成功并进行了序列分析。C4A、C4B、B因子及C2均属于MHC的第Ⅲ类分子。 C6和C7有许多相似之处，均为单链糖蛋白，且分子量也相近分别为128kDa和121kDa。编码C6和C7分子的基因可能由共同的祖基因进化而来。C6和C7在氨基酸水平上有335%的同源性。对C6的结构及功能进行了较深入的研究，由cDNA序列推导成熟C6的全部多肽链含有913个氨基残基，前面还有21个独特氨基酸残基组成的信号肽，其碳水化物的含量为4-6%。在肽链的第303位和834位氨基酸残基处，可能为两个天冬酰胺连接的糖基化部位。C6中还含有大量的半胱氨酸残基（总数为64个），集中在多肽链的氨基末端和羧基末端部分，其中氨基末端的位置由半胱氨酸残基所占据。 C6和C7中都含有低密度脂蛋白（LDL）受体结构功能域、EGF前体结构功能域、Ⅰ型凝血敏感蛋白（TSP-1）结构功能域和SCR结构功能域，且排列方式相同。应用滤纸结合的C6片段进行研究表明，C6与C5b的结合部位为由2个SCR和2个Ⅰ因子结构功能域（FIMs）所组成的大小为34kDa的羧基末端的片段。在C6和C7活化过程中，二者均无分子的裂解，推测可能是由于其分子构型的改变而成为具有结合活性的形式。C6和C5b以非共价形式结合形成的C5b6复合物仍疏松的与C3b呈可逆性结合，且具有亲水性不能插入膜内。而一经与C7结合，即出现亲水-疏水两性转换，同时产生亚稳态膜结合部位。这样，c5b67便脱离C3b附着部位转移至膜表面，然后通过复合物中C7的疏水性紧紧固定在膜脂质双层中。疏水区的暴露系由于C5b67复合物的构象变化所致。但新生的亚稳态C5b67复合物仅有100毫秒的生存其，如不及时同膜结合，又可因复合物重排使疏小区折叠而失去膜结合活性。此外，无论液相或结合到膜上的C5b67复合物均可自行聚合而丧失其介导的溶细胞活性，但仍具有趋化作用。C6和C7可能还有触发淋巴细胞母细胞化的作用，因在单相混合淋巴细胞反应（MLR）中，加入抗C6及C7的抗体Fab能抑制淋巴细胞增殖。

编码C6和C7和的基因定位于人的第5号染色体上且相连锁。C6及C7均具有遗传多态性，编码C6的两个等位基因（C6A和C6B）已确定，东方人群中C6B的基因频率较高。C6及C7的cDNA已克隆成功，发现它们与C8和C9具有一定的同源性。 （1）增强吞噬作用，增强吞噬细胞的趋化性；

（2）增加血管的通透性；

（3）中和病毒；

（4）细胞溶解作用；

（5）免疫反应的调节作用等。

生物学功能

（1）细胞毒作用

（2）调理作用和免疫粘附作用

（3）补体的中和及溶解病毒的作用

（4）炎症介质作用

（5）补体对免疫细胞的活化作用

补体系统激活必须参加的成分有补体蛋白和抗体。

1、补体蛋白：补体系统中的主要成分之一，包括C1～C9等多种蛋白质，是补体系统激活的核心。

2、抗体：机体免疫系统中的主要免疫分子，可以与病原体结合形成免疫复合物，激活补体系统。

1。简述补体系统的组成

（1）的补码的固有组成部分，是出现在所涉及的液体中的各种部件的补体激活级联。例如：经典途径的补体C1q，C1R等，旁路激活途径的B因子，D因子，甘露糖结合凝集素和MBL激活途径。

（2）的调节蛋白的补体活化，可溶形式的或膜结合的补体调节分子，如备解素数，C1抑制剂等各种形式。

（3）补体受体：可结合补体片段，例如：C1q的受体，Ⅰ补体受体调节的补体受体的各种生物效应。

2。师叔的TNF的生物学功能。

A：TNF所谓的人类肿瘤坏死因子，是一种新的，有效的抗癌药物。如它被注入到质量中或周围的营养供给，并导致其可以成功地抑制了肿瘤细胞的坏死。此外，TNF也可以杀死的转化细胞和某些病毒感染的细胞，而正常细胞中，不仅不会破坏相反，也可以形成刺激。

简要NK细胞的杀伤机制。

（a）天然杀伤活性

不依赖于非MHC限制的细胞毒活性的NK细胞，抗体，所谓的自然杀伤活性。 NK细胞胞浆丰富，含有嗜天青颗粒，颗粒的含量和NK细胞的细胞毒活性呈正相关。 NK细胞在靶细胞的杀伤作用出现早，在体外1小时，4小时身体看到的杀伤作用。 NK细胞的靶细胞，从而在某些肿瘤细胞（包括细胞系），病毒感染细胞，某些自身的组织细胞（如血细胞），寄生虫等NK细胞是重要的免疫因子的抗肿瘤，抗感染还涉及在II型超敏反应和移植物抗宿主反应。

1。识别靶细胞，NK细胞识别的靶细胞，非特异性CTL识别靶细胞的机制，但其确切机制目前尚不清楚。在淋巴细胞功能相关抗原-1（LFA-1）和靶细胞表面的细胞间粘附分子-1（ICAM-1）中的作用是目前已知参与在识别过程中的NK细胞，抗LFA-1或抗ICAM-1单克隆抗体抑制NK细胞的细胞毒活性。此外，绑定的CD2和LFA-3（CD58）和CD56可能还可以与靶细胞的NK细胞介导的。白细胞分化抗原和粘附分子，分别为第一章和第二章。

杀媒体穿孔，NK细胞毒因子和肿瘤坏死因子等。

（1）穿孔：穿孔发布的细胞质颗粒杀害NK，CTL，LAK细胞杀伤靶细胞穿孔素的结构和功能在媒体上见本章第2。来自穿孔纯化细胞质颗粒能溶解多种肿瘤细胞的体外和抑制抗穿孔抗体的细胞毒活性。 IL-2可以提高的穿孔的基因的转录。可促进IL-6诱导的IL-2上的穿孔基因转录。丝氨酸酯酶活性穿孔。

（2）NK细胞毒因子：NK细胞释放可溶性NK细胞毒因子（NK细胞毒性因子，NKCF）靶细胞表面NKCF受体，NKCF结合到靶细胞后，选择性杀死靶细胞裂解。

（3）肿瘤坏死因子：活化的NK细胞，释放的TNF-α和TNF-β（LT），肿瘤坏死因子，由①改变靶细胞溶酶体的稳定性，导致泄漏的各种水解酶; ②细胞膜磷脂代谢的影响;③组织中的pH值，改变目标细胞葡萄糖代谢下降;④激活的靶细胞核酸内切酶，造成基因组DNA的程序性细胞死亡的机制杀伤靶细胞的退化。 TNF引起细胞死亡过程中的作用显着慢于穿孔裂解细胞。

（两个）的ADCC（抗体依赖的细胞介导的细胞毒性）

NK细胞表面Fcγ受体ⅢA，人类IgG1和IgG3 Fc段（Cγ2，Cγ3功能区域），特异性的结合靶细胞IgG抗体介导的破坏对应的靶细胞。 IL-2和IFN-γ的显着提高的作用的NK细胞介导的ADCC。预先考虑的一个主要淋巴细胞淋巴细胞K细胞的ADCC介导的，但目前尚未发现的K细胞特异性的表面标志物，K可以不被确认细胞是否属于一个单独的细胞种群，它很可能是NK细胞介导的ADCC组。除了NK细胞，单核细胞，巨噬细胞，嗜酸性粒细胞和中性粒细胞的细胞群具有ADCC功能。

（三）分泌的细胞因子

活化的NK细胞能合成和分泌多种细胞因子，发挥调节免疫和造血作用以及直接杀伤靶细胞的作用。

此外，NK细胞可以在体外诱导分化的B细胞和抗体反应抑制PWM，其机制可能是通过直接抑制B细胞或抑制辅助细胞的抗原递呈。 NK细胞的自然杀伤细胞毒性和ADCC对战在体内的病毒感染，免疫监视中起着重要的作用。 （1）抗病毒感染的NK细胞选择性地杀死被病毒感染的靶细胞。通过辅助细胞或NK细胞产生干扰素协同的抗病毒活性的NK对正常细胞具有保护作用。另一方面，表面的病毒感染的细胞，病毒抗原和其它表面分子，使得其对NK细胞的杀伤细胞的作用变得更加敏感。在体外，NK细胞可溶性疱疹病毒，牛痘病毒，麻疹病毒，腮腺炎病毒，巨细胞病毒和流感病毒感染的靶细胞。的体内试验表明，小鼠品系NK活性低是更敏感的某些病毒感染的抗去唾液酸GM1抗体抑制NK细胞的注射可能加重小鼠流感病毒性肺炎。此外，NK细胞在体外也杀死某些细菌，真菌，原生动物等，可伴有NK细胞释放的一些反媒体。 （2）NK细胞的免疫监视，破坏突变的肿瘤细胞比T细胞可能有一个更重要的角色。某些疾病，如人类Chediak东或X-连锁的淋巴组织增生性综合征，由于恶性淋巴细胞增殖疾病特别容易受到影响的NK细胞功能缺陷。 （3）参与了骨髓移植的移植物抗白血病作用（移植物抗白血病作用，GVL）：在体外NK细胞可以杀死某些淋巴样和髓细胞性白血病细胞，。几个星期后的骨髓移植，供体来源的NK细胞占相当高的比例在PBL。此外，在体内NK细胞也杀死一些不成熟的细胞，如骨髓干细胞，胸腺细胞亚群。的

大颗粒，具有胞质细胞自然杀伤细胞，也被称为NK细胞。命名，是因为其非特异性的细胞毒性。没有T细胞的B细胞受体，而不是进行的受体基因的重组。但是，仍然有一些特殊的受体，激活或抑制其作用。会计处理的循环淋巴细胞人口的5％至10％。分泌穿孔素和肿瘤坏死因子，可用于破坏靶细胞和杀死肿瘤细胞。的

简短的免疫球蛋白的功能区和它的功能。

功能区：（1）L链功能区VL和CL

（2）H链功能区的IgG，IgA，IgD型包含四个，分别是CH1，CH2，CH3，VH1，IgM抗体，免疫球蛋白E 5，两个多一个CH4功能区。

色带功能：（1）的VL和VH的东西的抗原结合位点

（2）上的CL和CH异型遗传标记

（3）CH 2，IgG和IgM的CH3有补CIQ的结合点，参与补体系统的激活的固有组成部分。

（4）CH3/CH4已结合的受体的细胞，包括单核细胞，巨噬细胞，粒细胞，B细胞，NK细胞，等铁段的功能。

（5）IgG的CH2 + CH3介导的抗体通过胎盘

特点。

5。师叔CD4分子和CD8分子功能

CD4和MHC II类分子结合到

CD8与MHC I类分子的非肽类的区域结合

。一般规律简要抗体

抗原的外部环境，吞噬细胞，暴露于特定的抗原。 T细胞分泌淋巴因子刺激B细胞，B细胞的增殖和分化，产生浆细胞，抗体分泌。

部分的抗原直接刺激B细胞和B细胞的增殖和分化，产生浆细胞分泌抗体。

第二次免疫，抗原直接刺激浆细胞产生抗体。

分类: 医疗健康

解析:

补体由一组血清蛋白组成，这些蛋白序贯相互激活产生(各种)生物活性分子，如酶、调理素、过敏毒素和化学毒素（等）。

补体激活通过两条途径：1经典途径：由抗原抗体复合物启动，因此是适应性体液免疫应答的一部分。2旁路途径：在几种血清因子的参与下，补体成分被某些细菌和酵母的胞壁激活，因此旁路途径是先天免疫系统的一部分。

经典途径的激活从C1q开始，旁路途径则需要C3b、血清因子B、D和备解素。

补体系统至少通过3个主要途径发挥作用。补体系统的第一个、也是众所周知的功能是引起细胞、细菌和有包膜的病毒的溶解。第二个、也是最重要的作用是调理外来细胞、细菌、病毒、真菌等，促进吞噬作用。补体蛋白的第三个功能是产生一些肽段调节炎症性反应和免疫应答。这些蛋白在舒张炎症部位血管、在增强吞噬细胞对血管内皮的粘附以及使吞噬细胞从血管内游出、在引导吞噬细胞移动到炎症部位、在最终从机体内清除感染因子中发挥作用。

补体的生物学功能

溶菌和细胞溶解作用

补体激活形成的膜攻击复合物可使细菌和细胞溶解破坏，这在抗感染免疫和免疫病理过程中具有重要意义。

2调理吞噬作用

补体裂解产物C3b/C4b通过N端非稳定结合部位与细菌等颗粒性抗原或免疫复合物结合后，再通过C端稳定结合部位与表面具有相应补体受体的吞噬细胞结合，由此而产生的促进吞噬的作用称为补体的调理吞噬作用。

3免疫粘附作用

C3b/C4b与细菌等颗粒性抗原或免疫复合物结合后，再与表面具有相应补体受体的血红细胞或血小板结合，则可形成大分子复合物，此即补体的免疫粘附作用。免疫粘附形成的大分子聚合物易被吞噬清除，在抗感染免疫和清除免疫复合物过程中具有重要意义。

4炎症介质作用

（1）C2a具有激肽样作用，能使血管扩张，通透性增加，引起炎性渗出和水肿。

（2）C3a、C4a和C5a具有过敏毒素作用，能使肥大细胞和嗜碱性粒细胞脱颗粒，释放组胺等血管活性物质，引起血管扩张，通透性增强，平滑肌收缩和支气管痉挛等症状。

（3）C3a和C5a有趋化作用，能吸引中性粒细胞和单核-吞噬细胞向炎症病灶部位聚集，发挥吞噬作用，释放炎性介质引起或增强炎症反应。